какие химические соединения в организме используются для синтеза белков

Аминокислоты и биосинтез белка

АМИНОКИСЛОТЫ БЕЛКОВ

БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ

Известно более 200 природных аминокислот, которые можно классифицировать по-разному. Структурная классификация исходит из положения функциональных групп на альфа-, бета-, гамма- или дельта- положении аминокислоты.

Кроме этой классификации, существуют еще и другие, например, классификация по полярности, рН уровню, а также типу группы боковой цепи (алифатические, ациклические, ароматические аминокислоты, аминокислоты, содержащие гидроксил или серу, и т.д.).

В виде белков аминокислоты являются вторым (после воды) компонентом мышц, клеток и других тканей человеческого организма. Аминокислоты играют решающую роль в таких процессах, как транспорт нейротрансмиттеров и биосинтезе.

Общая структура аминокислот. Альфа аминокислоты. Изомеризация аминокислот.

Аминокислоты – биологически важные органические соединения, состоящие из аминогруппы (-NH₂) и карбоновой кислоты (-СООН), и имеющие боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Ключевые элементы аминокислот – углерод, водород, кислород и азот. Прочие элементы находятся в боковой цепи определенных аминокислот.

В структуре аминокислот боковая цепь, специфичная для каждой аминокислоты, обозначается буквой R. Атом углерода, находящийся рядом с карбоксильной группой, называется альфа-углерод, и аминокислоты, боковая цепь которых связана с этим атомом, называются альфа-аминокислотами. Они представляют собой наиболее распространенную в природе форму аминокислот.

По свойствам боковых цепей аминокислоты подразделяются на четыре группы. Боковая цепь может делать аминокислоту слабой кислотой, слабым основанием, или эмульсоидом (если боковая цепь является полярной), или гидрофобным, плохо впитывающим воду, веществом (если боковая цепь неполярна).

АЛЬФА-АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты, имеющие как амин-, так и карбоксильную группу, прикрепляются к первому (альфа-) атому углерода имеют особое значение в биохимии. Они известны как 2-, альфа или альфа-аминокислоты (общая формула в большинстве случаев H₂NCHRCOOH, где R представляет собой органический заместитель, известный как «боковая цепь»); часто термин «аминокислота» относится именно к ним.

Это 22 протеиногенных (то есть «служащих для строительства белка») аминокислоты, которые сочетаются в пептидные цепи («полипептиды»), обеспечивая построение широкого спектра белков. Они являются L-стереоизомерами («левыми» изомерами), хотя у некоторых бактерий и в некоторых антибиотиках встречаются некоторые из D-аминокислот («правых» изомеров).

Рис. 2. Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

ОПТИЧЕСКАЯ ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ

Рис. 3. Оптические изомеры аминокислоты аланина

БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ

СТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(протеиногенные)

Прим.: В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Аминокислоты являются структурными соединениями (мономерами), из которых состоят белки. Они объединяются между собой, формируя короткие полимерные цепи, называемые пептидами длинной цепи, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи присоединяется к двум соседним аминокислотам.

Рис. 5. Рибосома в процессе трансляции (синтеза белка)

Рис. 6 Стадии элонгации полипептида.

Двадцать две аминокислоты естественно включены в полипептиды и называются протеиногенными, или природными, аминокислотами. Из них 20 кодируются с помощью универсального генетического кода.

Белки имеют 4 уровня своей структурной организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Рис. 8. Структурная организация белков

НЕСТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(Не-протеиногенные)

Функции аминокислот

БЕЛКОВЫЕ И НЕ БЕЛКОВЫЕ ФУНКЦИИ

Из-за своей биологической значимости аминокислоты играют важную роль в питании и обычно используются в пищевых добавках, удобрениях и пищевых технологиях. В промышленности аминокислоты используются при производстве лекарств, биоразлагаемого пластика и хиральных катализаторов.

1. Аминокислоты, белки и питание

О биологической роли и последствиях дефицита аминокислот в организме человека см. информацию в таблицах незаменимых и заменимых аминокислот.

При введении в организм человека с пищей, 20 стандартных аминокислот либо используются для синтеза белков и других биомолекул, либо окисляются в мочевину и углекислый газ в качестве источника энергии. Окисление начинается с удаления аминогруппы через трансаминазу, а затем аминогруппа включается в цикл мочевины. Другой продукт трансамидирования – кетокислота, которая входит в цикл лимонной кислоты. Глюкогенные аминокислоты также могут быть преобразованы в глюкозу посредством глюконеогенеза.

БЕЛКИ

Рис. 9. Белки не только пища. Типы белковых соединений.

Каждый живой организм состоит из белков. Различные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками. Дефицит белков в организме опасен для здоровья. Каждый белок уникален и существует для специальных целей.

ПИТАНИЕ И БЕЛКИ

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Стоит подчеркнть, что современная наука о питании утверждает, что белок должен удовлетворять потребности организма в аминокислотах не только по количеству. Данные вещества должны поступать в организм человека в определенных соотношениях между собой.

2. Небелковые функции аминокислот

Нейромедиатор аминокислоты

Прим.: Нейромедиаторы (нейротрансмиттеры, посредники) — биологически активные химические вещества, посредством которых осуществляется передача электрохимического импульса от нервной клетки через синаптическое пространство между нейронами, а также, например, от нейронов к мышечной ткани или железистым клеткам. Для получения информации от собственных тканей и органов организм человека синтезирует особые химические вещества – нейромедиаторы. Все внутренние ткани и органы тела человека, «подчиненные» вегетативной нервной системе (ВНС), снабжены нервами (иннервированы), т. е. функциями организма управляют нервные клетки. Они как датчики собирают информацию о состоянии организма и передают ее в соответствующие центры, а от них корректирующие воздействия идут к периферии. Любое нарушение вегетативной регуляции приводит к сбоям в работе внутренних органов. Передача информации, или управление, осуществляется с помощью специальных химических веществ-посредников, которые называются медиаторами (от лат. mediator – посредник) или нейромедиаторами. По своей химической природе медиаторы относятся к различным группам: биогенным аминам, аминокислотам, нейропептидам и т. д. В настоящее время изучено более 50 соединений, относящихся к медиаторам.

В организме человека многие аминокислоты используются для синтеза других молекул, например:

Тем не менее, все еще известны не все функции других многочисленных нестандартных аминокислот. Некоторые нестандартные аминокислоты используются растениями для защиты от травоядных животных. Например, канаванин является аналогом аргинина, который содержится во многих бобовых, и в особо крупных количествах в Canavalia gladiata (канавалия мечевидная). Эта аминокислота защищает растения от хищников, например насекомых, и при употреблении некоторых необработанных бобовых может вызывать заболевания у людей.

Классификация протеиногенных аминокислот

Рассмотрим классификацию на примере 20 протеиногенных α-аминокислот, необходимых для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения (см. рис. полипептидной цепи вверху страницы). Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

1. По строению бокового радикала выделяют:

Ароматические соединения (арены)

— циклические органические соединения, которые имеют в своём составе ароматическую систему. Основными отличительными свойствами являются повышенная устойчивость ароматической системы и, несмотря на ненасыщенность, склонность к реакциям замещения, а не присоединения.

Различают бензоидные (арены и структурные производные аренов, содержат бензольные ядра) и небензоидные (все остальные) ароматические соединения.

Ароматичность — особое свойство некоторых химических соединений, благодаря которому сопряженное кольцо ненасыщенных связей проявляет аномально высокую стабильность;

2. По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

3. По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

4. По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Источник

Белки — состав, свойства и роль в диете

» data-image-caption=»» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/belki-sostav-svojstva-i-rol-v-diete-900×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/belki-sostav-svojstva-i-rol-v-diete.jpg» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»>

Александр Попандопуло, студент медицинского института УЛГУ. Редактор А. Герасимова

Пища человека состоит из многих ингредиентов. Они делятся на макроэлементы — белки, жиры и углеводы и микронутриенты — витамины, микроэлементы и т. д. Белок обеспечивает около 10-15%. дневной энергии. 1 грамм белка высвобождает 4 ккал.

Белок — это основной строительный блок тела. Белки расщепляются на аминокислоты, которые важны для регенерации мышц, костей, кожи, крови и других жизненно важных систем. Кроме того, они используются в синтезе нуклеиновых кислот, несущих генетическую информацию.

Функции белков

У взрослых белок составляет около 16% массы тела. Из них 43% содержатся в мышцах,15% – в коже, 16% в крови и др.

Функции белков в организме человека :

Функции белков в организме человека

» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg» alt=»Функции белков в организме человека» width=»800″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-800×600.jpg 800w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka-768×576.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/funkcii-belkov-v-organizme-cheloveka.jpg 900w» sizes=»(max-width: 800px) 100vw, 800px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Функции белков в организме человека

По питательной ценности белок делится на полезный и менее ценный. Значение зависит от набора аминокислот, которые лучше всего усваиваются человеческим организмом. Этот «набор» меняется в зависимости от физиологического развития человека.

Коллаген

Коллаген — это основной белок соединительной ткани у животных. Коллаген содержится в костях, хрящах, сухожилиях, зубах, коже, роговице, легких, печени, кровеносных сосудах и других органах и тканях. На его долю приходится около 25-30% белка млекопитающих.

У человека и позвоночных было идентифицировано двенадцать типов коллагена, состоящего из более чем 24 различных полипептидных α-спиралей. Комбинаци и этих спиралей определяют типы коллагена. Например, наиболее распространенный коллаген I типа (90% общей массы коллагена) состоит из 2 спиралей α-1 и 1 α-2.

» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg» alt=»Структура коллагена» width=»800″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-800×600.jpg 800w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena-768×576.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/struktura-kollagena.jpg 900w» sizes=»(max-width: 800px) 100vw, 800px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Структура коллагена

Коллаген отличается от других белков организма своим уникальным аминокислотным составом: 33%. из всех аминокислот составляют Gly, 10% – про, 10% – гидрокси-Pro и 1% – гидрокси-Lys. Основная структурная единица коллагена — тропоколаген, состоит из трех левовращающихся α-спиралей, скрученных в одну правовращающуюся суперспираль. Такие суперспирали связываются поперечными ковалентными связями с образованием фибрилл.

Миозин

» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg» alt=»Молекула миозина» width=»801″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-801×600.jpg 801w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina-768×575.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/molekula-miozina.jpg 900w» sizes=»(max-width: 801px) 100vw, 801px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Молекула миозина

Инсулин

Это полипептидный гормон, секретируемый В-клетками поджелудочной железы. Инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, увеличивая проницаемость клеток мышечной и жировой ткани для глюкозы.

» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg» alt=»Инсулин» width=»749″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-749×600.jpg 749w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin-768×615.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/insulin.jpg 900w» sizes=»(max-width: 749px) 100vw, 749px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Инсулин

Гликоген синтезируется из глюкозы в печени и мышцах, а инсулин подавляет синтез глюкозы из других веществ (молочной кислоты, аминокислот, глицерина) в печени. При нехватке инсулина (из-за недостаточной выработки рукой или нарушения транспорта глюкозы из крови в клетки) начинается заболевание, называемое диабетом (сахарный диабет).

Аминокислоты

Белки состоят из аминокислотной цепи. Аминокислоты связываются между собой с образованием пептидных цепей, более 10 аминокислот — полипептиды.

Общая формула аминокислот H 2 N – CHR – COOH. Строение отдельных аминокислот кардинально отличается. Согласно им выделяют три основные группы аминокислот:

Алифатические кислоты делятся на моноаминомонокарбоновые и моноаминодикарбоновые кислоты. В молекуле трех аминокислот — цистеина, цистина и метионина содержится атом серы.

» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg» alt=»Строение аминокислот» width=»842″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-842×600.jpg 842w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot-768×547.jpg 768w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/stroenie-aminokislot.jpg 900w» sizes=»(max-width: 842px) 100vw, 842px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Строение аминокислот

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества. За исключением глицина, все они имеют асимметричный атом углерода и оптически активны. Человеческий белок содержит 20 отдельных аминокислот. Некоторые из них незаменимы (существенны), другие — заменяемы, потому что их можно синтезировать.

Во время катаболизма всех аминокислот образуются шесть веществ, которые участвуют в общем катаболическом процессе. Эти вещества представляют собой пируват, ацетил-КоА, кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат и оксалоацетат.

Аминокислоты, из которых промежуточные продукты цикла Кребса (α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат) образуются во время катаболизма и впоследствии превращаются в конечный продукт оксалоацетат и могут использоваться для гликогенеза, называются гликогенными аминокислотами.

Некоторые аминокислоты превращаются в ацетоацетат или ацетил-CoA во время катаболизма и могут использоваться для синтеза ацетоновых материалов. Их называют кетогенными. Многие аминокислоты используются в синтезе веществ глюкозы и ацетона, потому что катаболизм производит два продукта, соответствующий метаболит цикла Кребса и ацетоацетат (Tyr, Phe, Trp) или ацетил-КоА (Ile). Такие аминокислоты называют смешанными или гликокетогенными.

Почти все природные аминокислоты (за исключением метионина) реагируют с α-кетоглутаровой кислотой. Эта катализируемая трансаминазой реакция дает глутаминовую кислоту и соответствующую α-кетоновую кислоту. Образовавшаяся глутаминовая кислота подвергается окислительному дезаминированию под действием каталитической глутаматдегидрогеназы.

Незаменимые аминокислоты

Некоторые аминокислоты могут вырабатываться в организме, другие необходимо получать с пищей. Есть восемь незаменимых аминокислот.

Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты

Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты

» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg» alt=»Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты» width=»900″ height=»474″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty.jpg 900w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/produkty-soderzhashhie-nezamenimye-aminokisloty-768×404.jpg 768w» sizes=»(max-width: 900px) 100vw, 900px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Продукты, содержащие незаменимые аминокислоты

Важность некоторых аминокислот зависит от стадии физиологического развития человека. Например, в детстве очень важна одна аминокислота, а для взрослых она уже не важна. Пример: аргинин, гистидин, цистеин, глицин, тирозин, глутамин, пролин. Эти аминокислоты очень важны для детей, потому что детский организм не может их синтезировать из-за повышенной потребности. Во время метаболического стресса синтез глутамина может быть недостаточным, что делает его в таких случаях незаменимым.

Тирозин

Тирозин — ароматическая аминокислота, одна из двадцати аминокислот, необходимых для синтеза белка. Он образован из фенилаланина и других аминокислот. Тирозин участвует в синтезе адреналина, норадреналина, серотонина и дофамина.

Для правильного метаболизма тирозина в мозге необходимы витамин B 6 (пиридоксин) и фолиевая кислота. Тирозин используется для синтеза белков, катехоламинов, гормонов щитовидной железы, меланинов и может расщепляться на конечные метаболиты CO 2, H 2 O, NH + и энергию.

Между тирозином и α-кетоновой кислотой происходит реакция пераминирования, в результате чего п-гидроксифенилпируват вступает в реакцию с O 2.образуется гомогентизат. Ароматическое кольцо гомогентизата далее разрушается молекулярным кислородом с образованием малеилацетата. Он изомеризуется в фумарилацетоацетат, который гидролизуется до фумарата и ацетоацетата.

Недостаток тирозина снижает синтез белка, отмечается повышенная утомляемость, признаки депрессии, нарушение функции печени, снижение активности щитовидной железы. Очень серьезный дефицит тирозина может возникнуть при генетическом заболевании — фенилкетонурии, при котором организм не может метаболизировать аминокислоту фенилаланин, поэтому ее необходимо исключить из рациона. В отсутствие фенилаланина тирозин не может образовываться.

Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы

Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы

» data-medium-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-900×600.jpg» data-large-file=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy.jpg» loading=»lazy» src=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-900×600.jpg» alt=»Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы» width=»900″ height=»600″ srcset=»https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy.jpg 900w, https://unclinic.ru/wp-content/uploads/2020/08/nedostatok-tirozina-snizhaet-aktivnost-shhitovidnoj-zhelezy-768×512.jpg 768w» sizes=»(max-width: 900px) 100vw, 900px» title=»Белки — состав, свойства и роль в диете»> Недостаток тирозина снижает активность щитовидной железы

Биологическая ценность белков

Биологическую ценность белков определяют аминокислоты. Белки со всеми незаменимыми аминокислотами в достаточном количестве, имеют высокую биологическую ценность. Белки с высокой биологической ценностью содержатся в источниках животного происхождения: мясе, яйцах, молочных продуктах, рыбе.

Если в белке нет одной или нескольких незаменимых аминокислот, его биологическая ценность низкая. Как правило, белки растительного происхождения имеют низкую биологическую ценность. Если питательная ценность ежедневного рациона слишком низкая, для выработки энергии используются белки организма.

Дефицит белка часто встречается у пациентов, перенесших операцию, и у пожилых людей. Дефицит белка возникает при заболеваниях почек, серьезных травмах, ожогах, сепсисе, мальабсорбции. Дефицит белка вызывает потерю мышечной массы, плохое заживление ран, восприимчивость к инфекциям, отек и ожирение печени.

Источник