какие свойства характерны только для ферментов
Ферменты
Жизнь любого организма возможна благодаря протекающим в нем процессам обмена веществ. Этими реакциями управляют природные катализаторы, или ферменты. Другое название этих веществ – энзимы. Термин «ферменты» происходит от латинского fermentum, что означает «закваска». Понятие появилось исторически при изучении процессов брожения.
Рис. 1 — Брожение с использованием дрожжей – типичный пример ферментативной реакции
Человечество давно пользуется полезными свойствами этих ферментов. Например, уже много веков из молока с помощью сычужного фермента делают сыр.
Ферменты отличаются от катализаторов тем, что действуют в живом организме, тогда как катализаторы – в неживой природе. Отрасль биохимии, которая изучает эти важнейшие для жизни вещества, называется энзимологией.
Общие свойства ферментов
Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути. При этом они не расходуются. В каждом ферменте есть активный центр, присоединяющийся к субстрату, и каталитический участок, запускающий ту или иную химическую реакцию. Эти вещества ускоряют протекающие в организме биохимические реакции без повышения температуры.
Основные свойства ферментов:
Роль ферментов в организме человека невозможно переоценить. В то время, когда еще только открыли структуру ДНК, говорили, что один ген отвечает за синтез одного белка, который уже определяет какой-то определенный признак. Сейчас это утверждение звучит так: «Один ген – один фермент – один признак». То есть без активности ферментов в клетке жизнь не может существовать.
Классификация
В зависимости от роли в химических реакциях, различаются такие классы ферментов:
Классы
Особенности
Катализируют окисление своих субстратов, перенося электроны или атомы водорода
Участвуют в переносе химических групп из одного вещества в другое
Расщепляют крупные молекулы на более мелкие, добавляя к ним молекулы воды
Катализируют расщепление молекулярных связей без процесса гидролиза
Активируют перестановку атомов в молекуле
Образуют связи с атомами углерода, используя энергию АТФ.
В живом организме все ферменты делятся на внутри- и внеклеточные. К внутриклеточным относятся, например, ферменты печени, участвующие в реакциях обезвреживания различных веществ, поступающих с кровью. Они обнаруживаются в крови при повреждении органа, что помогает в диагностике его заболеваний.
Внутриклеточные ферменты, которые являются маркерами повреждения внутренних органов:
Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду. Основные из них секретируются клетками слюнных желез, желудочной стенки, поджелудочной железы, кишечника и активно участвуют в пищеварении.
Пищеварительные ферменты
Пищеварительные ферменты – это белки, которые ускоряют расщепление крупных молекул, входящих в состав пищи. Они разделяют такие молекулы на более мелкие фрагменты, которые легче усваиваются клетками. Основные типы пищеварительных ферментов – протеазы, липазы, амилазы.
Основная пищеварительная железа – поджелудочная. Она вырабатывает большинство этих ферментов, а также нуклеаз, расщепляющих ДНК и РНК, и пептидаз, участвующих в образовании свободных аминокислот. Причем незначительное количество образующихся ферментов способно «обработать» большой объем пищи.
При ферментативном расщеплении питательных веществ выделяется энергия, которая расходуется для процессов обмена веществ и жизнедеятельности. Без участия ферментов, подобные процессы происходили бы слишком медленно, не обеспечивая организм достаточным энергетическим запасом.
Кроме того, участие ферментов в процессе пищеварения обеспечивает распад питательных веществ до молекул, способных проходить через клетки кишечной стенки и поступать в кровь.
Амилаза
Амилаза вырабатывается слюнными железами. Она действует на крахмал пищи, состоящий из длинной цепи молекул глюкозы. В результате действия этого фермента образуются участки, состоящие из двух соединенных молекул глюкозы, то есть фруктоза, и другие короткоцепочечные углеводы. В дальнейшем они метаболизируются до глюкозы в кишечнике и оттуда всасываются в кровь.
Слюнные железы расщепляют только часть крахмала. Амилаза слюны активна в течение короткого времени, пока пища прожевывается. После попадания в желудок фермент инактивируется его кислым содержимым. Большая часть крахмала расщепляется уже в 12-перстной кишке под действием панкреатической амилазы, вырабатываемой поджелудочной железой.
Рис. 2 — Амилаза начинает расщепление крахмала
Короткие углеводы, образовавшиеся под действием панкреатической амилазы, попадают в тонкий кишечник. Здесь с помощью мальтазы, лактазы, сахаразы, декстриназы они расщепляются до молекул глюкозы. Нерасщепляющаяся ферментами клетчатка выводится из кишечника с каловыми массами.
Протеазы
Рис. 3 — Ферментативное расщепление белков
Протеазы расщепляют пищевые белки на более мелкие фрагменты – полипептиды. Ферменты – пептидазы разрушают их до аминокислот, которые усваиваются в кишечнике.
Липазы
Пищевые жиры разрушаются ферментами-липазами, которые также вырабатываются поджелудочной железой. Они расщепляют молекулы жира на жирные кислоты и глицерин. Такая реакция требует наличия в просвете 12-перстной кишки желчи, образующейся в печени.
Рис. 4 — Ферментативный гидролиз жиров
Роль заместительной терапии препаратом «Микразим»
Для многих людей с нарушением пищеварения, прежде всего с заболеваниями поджелудочной железы, назначение ферментов обеспечивает функциональную поддержку органа и ускоряет процессы выздоровления. После купирования приступа панкреатита или другой острой ситуации прием ферментов можно прекратить, так как организм самостоятельно восстанавливает их секрецию.
Длительный прием ферментативных препаратов необходим лишь при тяжелой внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы.
Одним из наиболее физиологичных по своему составу является препарат «Микразим». В его состав входят амилаза, протеазы и липаза, содержащиеся в панкреатическом соке. Поэтому нет необходимости отдельно подбирать, какой фермент нужно использовать при разнообразных болезнях этого органа.
Показания для использования этого лекарства:
Прием пищеварительных ферментов с заместительной целью помогает избежать вздутия живота, жидкого стула, болей в животе. Кроме того, при тяжелых хронических заболеваниях поджелудочной железы Микразим полностью принимает на себя функцию по расщеплению питательных веществ. Поэтому они могут беспрепятственно усваиваться в кишечнике. Это особенно важно для детей, страдающих муковисцидозом.
Важно: перед применением ознакомьтесь с инструкцией или проконсультируйтесь с лечащим врачом.
Биохимический анализ крови. Ферменты. Часть первая
Биохимический анализ крови. Ферменты. Часть первая
Что говорит биохимический анализ крови о ферментах и о жизнедеятельности нашего организма
Итак, в предыдущей статье мы выяснили, что по биохимическому анализу крови можно узнать обо всем, что творится в организме. Ну вот и откроем нашу книгу на главе «Ферменты». Они растворены в крови в мельчайших концентрациях, но почему определение именно их уровня иногда может стать решающим в постановке диагноза? Вообще, что это такое и какую роль они играют? Давайте разберемся.
Ферменты (энзимы) — это вещества белковой природы, которые ускоряют протекание тех или иных реакций обмена в организме в десятки, а то и сотни раз.
Без ферментов не обходится ни одна реакция. Причем каждый фермент способен воздействовать только на одну-единственную мишень, то есть для этой группы веществ характерна высокая специфичность. А еще он работает лишь в определенных условиях (кислая/щелочная среда, высокая/низкая температура). Каждый энзим состоит из так называемой белковой базы (апофермент) и активного центра (кофермент), который может иметь различное строение (ион, высоко/низкомолекулярный компонент). Собственно, именно активный центр и катализирует реакцию.
Так как вещество весьма специфично, то, само собой, у каждого фермента есть свой субстрат, который подходит ему, как замок ключу. Присоединяясь к субстрату, энзим при помощи активного центра «толкает» реакцию, после чего в итоге из субстрата образуется продукт, обладающий уже совершенно другими свойствами и необходимый организму для каких-либо следующих реакций.
А теперь представьте, что каждую минуту в вашем теле происходят миллионы биохимических взаимодействий… И во всех участвуют ферменты.
Есть ферменты, которые характерны для всех типов клеток и катализируют общие для них всех реакции. А есть ферменты, которые в наибольших количествах можно обнаружить только в определенных клетках определенных органов. Они и представляют диагностическую ценность, а, значит, ими и займемся. В первой части нашей «книги ферментов» мы поговорим о трансаминазах — отдельной и очень характерной группы ферментов.
Аланинаминотрансфераза (АлАТ, АЛТ)
Она относится к трансаминазам, то есть путем отщепления и переноса определенной аминокислоты (в данном случае аланина) превращает одну биологическую молекулу в другую.
Фермент производится внутри клеток, поэтому в норме в крови практически не определяется. Несмотря на то, что АЛТ есть и в клетках сердца, мышц, и в клетках почек, в больших количествах он синтезируется в печени, именно поэтому и представляя собой маркер острой клеточной патологии. Почему? При остром процессе клетки гибнут, а все, что было в их цитоплазме, выходит в кровеносное русло. Соответственно, мы и наблюдаем повышение концентрации АЛТ (и не только, но об этом позже), причем часто этот скачок очень значительный (в 5-10 раз).
Повышение АЛТ можно обнаружить уже за 1-4 недели до появления первых клинических признаков заболевания.
Норма : до 40 ед/л у мужчин, до 32 ед/л у женщин.
Повышение : может быть физиологическим (прием снотворных, оральных контрацептивов, эхинацеи, валерианы, нестероидных противовоспалительных средств; сильные физические нагрузки; у подростков в период активного роста), а может наблюдаться при заболеваниях, приводящих к разрушению клеток печени (острый гепатит, цирроз, рак печени, печеночные метастазы), при закупорке желчных протоков камнями (механическая или подпеченная желтуха), при введении гепатотоксичных препаратов (некоторые лекарства, отравление солями свинца), при массивных ожогах, при массивном инфаркте миокарда и повреждениях мышечной ткани. Также может наблюдаться у страдающих алкогольной зависимостью, жировым гепатозом или стеатозом (когда происходит перерождение печеночной ткани в жировую), у постоперационных больных.
Снижение : при крайне тяжелой степени цирроза в запущенной стадии, когда уже фактически не остается живых клеток, при дефиците витамина В6.
Аспартатаминотрансфераза (АсАТ, АСТ)
Еще один фермент из класса трансаминаз, теперь уже переносящий с молекулы на молекулу аспартат. Так же, как и АЛТ, он находится внутри клеток в цитоплазме и митохондриях, а при клеточной деструкции выделяется в кровь. Наибольшая активность АСТ зарегистрирована в печени, сердце, мышцах и почках.
Концентрация фермента в крови повышается в 5-10 раз при острых печеночных патологиях, в 4-5 раз при инфаркте миокарда. В последнем случае она сохраняется до 5 дней и затем должна снижаться. Если снижения не происходит или отмечается дальнейшее увеличение, это говорит о неблагоприятном для пациента прогнозе — расширении области некроза миокарда.
Норма : 15-31 ед/л для мужчин, 20-40 ед/л для женщин.
Снижение : крайняя степень цирроза, дефицит витамина В6.
Гамма-глутамилтрансфераза (гамма-глутамилтранспептидаза, ГГТ)
Очередной фермент из класса трансаминаз, изменяет биомолекулы благодаря переносу с одной на другую аминокислоты глутамина. В большой степени участвует в обмене жиров, отвечая за преобразование холестерина и триглицеридов. Это главный маркер застоя желчи.
ГГТ — также внутриклеточный фермент, и его повышение характерно для деструктивных клеточных процессов. В отличие от двух первых ферментов, наибольшее количество ГГТ содержится в органах желудочно-кишечного тракта: печени, поджелудочной железе и чуть меньше — в почках.
Норма : до 50 ед/л для мужчин, до 32 ед/л для женщин.
Повышение : при поражениях печени (острый/хронический гепатит, цирроз, алкогольная интоксикация, обтурация камнями желчных путей, злокачественные опухоли печени), при поражениях поджелудочной железы (острый/хронический панкреатит, сахарный диабет, панкреонекроз, рак), при поражениях почек (обострение гломерулонефрита и пиелонефрита), также может встречаться при инфекционном мононуклеозе, гипертиреозе, раке простаты, иногда отмечают при сердечной недостаточности из-за нарушения работы почек.
Снижение : при приеме оральных контрацептивов, эстрогенов, из-за низкой физической активности, вегетарианства, при гипотиреозе.
Когда желудку и кишечнику не хватает ферментов
Основным инструментом пищеварения являются ферменты, именно они выполняют всю основную работу. Логично, что при их недостатке процесс пищеварения нарушается, и организм начинает нам сообщать о проблемах, сигнализируя различными симптомами. Такие привычные всем симптомы как изжога, тяжесть в животе, боль, метеоризм, диарея или запор – являются прямым указанием на проблемы с пищеварением.
Ферменты поджелудочной железы – виды и функции
Пора узнать, что представляют собой ферменты, и как они влияют на пищеварение. Ферменты поджелудочной железы – это белковые комплексы или катализаторы, основной задачей которых является расщепление питательных веществ на простые, легкоусвояемые соединения. Таким образом, организм легко усваивает все необходимые элементы и витамины.
Какие ферменты вырабатывает поджелудочная железа и какие у них функции?
Особо интересно то, что организм может регулировать выработку тех или иных ферментов в зависимости от характера потребляемой пищи. То есть, если вы потребляете много хлебобулочных изделий, то упор в выработке будет сделан на амилазе, если потребляется жирная пища, то поджелудочная железа отправит в кишечник больше липазы.
Кажется, что работа полностью налажена, и сбоев быть не может. Но сбои случаются и достаточно часто: слишком тонкий механизм работы, который легко нарушить. Даже большой приём пищи с преобладанием жиров может сломать систему, и поджелудочная железа не сможет обеспечить нужное количество ферментов.
Появление проблем с пищеварением
Мы выяснили, что проблемы с пищеварением могут возникать из-за недостатка ферментов. Существует два основных механизма, при которых организму не хватает ферментов поджелудочной железы. В первом варианте проблема с выработкой ферментов кроется в самой поджелудочной железе, т.е. сам орган функционирует неправильно.
Во втором варианте нарушаются условия, при которых ферменты могут правильно работать. Подобное возможно в результате изменения кислотности среды кишечника, например, при воспалении или при изменении стандартной температуры окружения (36-37° С). Воспалительный процесс в кишечнике может возникать при различных состояниях: кишечные инфекции, аллергические реакции (пищевая аллергия, атопический дерматит).
Основные признаки нехватки ферментов поджелудочной железы
Выявить недостаток ферментов достаточно просто. Ключевыми симптомами являются тяжесть после еды, чувство распирания в животе и дискомфорт в животе. Нередко эти симптомы сопровождаются вздутием, урчанием, метеоризмом, диареей. Чаще всего такие симптомы могут возникать в рядовых ситуациях: при употреблении тяжелой, жирной пищи или при переедании, когда удержаться от множества вкусных блюд попросту не удалось. В этом случае не стоит бояться неполадок с поджелудочной железой или других заболеваний ЖКТ. Поджелудочная железа просто не справляется с большим объемом работы, и ей может потребоваться помощь.
Если нехватка ферментов и проблемы с пищеварением сохраняются длительное время, то это не остается незаметным для организма. Симптомы могут усугубляться и носить уже не эпизодический, а регулярный характер. Постоянная диарея дает старт авитаминозу, могут развиваться: белково-энергетическая недостаточность и обезвоживание во всем организме. Может наблюдаться значительное снижение массы тела. Помимо этого при тяжелых стадиях могут наблюдаться следующие симптомы недостатка ферментов поджелудочной железы 8 :
Поддержание пищеварения и лечение ферментной недостаточности
При проблемах с пищеварением могут помочь ферментные препараты (чаще они называются препаратами для улучшения пищеварения), основная задача которых компенсировать нехватку собственных ферментов в организме. Не зря такая терапия называется «ферментозаместительная». Критически важно, чтобы ферментный препарат максимально точно «имитировал» физиологический процесс.
На сегодняшний момент существуют различные препараты для улучшения пищеварения. Как же ориентироваться в многообразии средств и сделать правильный выбор?
Эффективный ферментный препарат должен соответствовать следующим критериям 5,6 :
ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ
К ферментам применимы три основных критерия, характерных и для неорганических катализаторов. В частности, они остаются неизмененными после реакции, т.е. освобождаясь, могут вновь реагировать с новыми молекулами субстрата (хотя нельзя исключить побочных влияний условий среды на активность фермента). Ферменты способны оказывать действие в ничтожно малых концентрациях (например, одна молекула фермента реннина, содержащегося в слизистой оболочке желудка теленка, створаживает около 10 6 молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37°С). Наличие либо отсутствие фермента или любого другого катализатора не оказывает влияния на величину константы равновесия и свободной энергии (ΔG). Катализаторы лишь повышают скорость, с которой система приближается к термодинамическому равновесию, не сдвигая точки равновесия. Химические реакции с высокой константой равновесия и отрицательной величиной ΔG принято называть экзергоническими. Реакции с низкой константой равновесия и соответственно положительной величиной ΔG (они обычно не протекают спонтанно) называются эндерго-ническими. Для начала и завершения этих реакций необходим приток энергии извне. В живых системах экзергонические процессы обычно сопряжены с эндергоническими реакциями, обеспечивая последние необходимым количеством энергии.
Рис. 4.16. Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от температуры.
Ферменты, являясь белками, обладают рядом характерных для этого класса органических соединений свойств, отличающихся от свойств неорганических катализаторов.
Термолабильность ферментов. Скорость химических реакций зависит от температуры, поэтому катализируемые ферментами реакции также чувствительны к изменениям температуры. Установлено, что скорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С и, наоборот, снижается в 2 раза при понижении температуры на 10°С. Этот показатель получил название температурного коэффициента. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции. Так, при температуре, не превышающей 45–50°С, скорость реакции увеличивается согласно теории химической кинетики. При температуре выше 50°С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса (рис. 4.16).
Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры, является одним из характерных свойств ферментов, резко отличающих их от неорганических катализаторов. В присутствии последних скорость реакции возрастает экспоненциально при повышении температуры (см. кривую «а» на рис. 4.16). При температуре 100°С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляет, очевидно, только один фермент мышечной ткани – миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100°С). Оптимальной для действия большинства ферментов теплокровных животных является температура 40°С; в этих условиях скорость реакции оказывается максимальной вследствие увеличения кинетической энергии реагирующих молекул. При низких температурах (0°С и ниже) ферменты, как правило, не разрушаются, хотя активность их падает почти до нуля. Во всех случаях имеет значение время воздействия соответствующей температуры. В настоящее время для пепсина, трипсина и ряда других ферментов доказано существование прямой зависимости
Рис. 4.17. Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от рН (стрелка указывает оптимум рН).
между скоростью инактивации фермента и степенью денатурации белка. Следует отметить, что на термолабильность ферментов определенное влияние оказывает концентрация субстрата, рН среды и другие факторы. Зависимость активности ферментов от рН среды. Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям рН среды 6,0–8,0. При графическом изображении на кривой колоколообразной формы имеется определенная точка, в которой фермент проявляет максимальную активность; эту точку называют оптимумом рН среды для действия данного фермента (рис. 4.17). При определении зависимости активности фермента от концентрации водородных ионов реакцию проводят при разных значениях рН среды, обычно при оптимальной температуре и наличии достаточно высоких (насыщающих) концентраций субстрата. В табл. 4.3 приводятся оптимальные значения рН среды для ряда ферментов.
Из данных табл. 4.3 видно, что рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляют пепсин, рН-оптимум которого 2,0 (при рН 6,0 он не активен и не стабилен). Объясняется это, во-первых, структурной организацией молекулы фермента и, во-вторых, тем, что пепсин является компонентом желудочного сока, содержащего свободную соляную кислоту, которая создает оптимальную кислую среду для действия этого фермента. С другой стороны, рН-оптимум аргиназы лежит в сильнощелочной зоне (около 10,0); такой среды нет в клетках печени, следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-видимому, не в своей оптимальной зоне рН среды.
Согласно современным представлениям, влияние изменений рН среды на молекулу фермента заключается в воздействии на состояние и степень ионизации кислотных и основных групп (в частности, СООН-группы дикар-боновых аминокислот, SH-группы цистеина, имидазольного азота гисти-дина, NH2-группы лизина и др.). При резких сдвигах от оптимума рН среды ферменты могут подвергаться конформационным изменениям, приводящим к потере активности вследствие денатурации или изменения заряда молекулы фермента. При разных значениях рН среды активный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно на формировании активного фермент-субстратного комплекса. Имеет значение, кроме того, состояние ионизации субстратов и кофакторов.
Специфичность ферментов. Ферменты обладают высокой специфичностью действия. Это свойство часто существенно отличает их от неорганических катализаторов. Так, мелкоизмельченные платина и палладий могут катализировать восстановление (с участием молекулярного водорода) десятков тысяч химических соединений различной структуры. Высокая специфичность ферментов обусловлена, как было отмечено, конфор-мационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурной организацией активного центра, обеспечивающими «узнавание», высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысячи других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках.
В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет ни углеводы, ни жиры. Объясняется это тем, что точкой приложения, местом действия пепсина является пептидная —СО—NH-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, подобным местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидроли-зующие α-гликозидные связи (но не β-гликозидные связи, имеющиеся в целлюлозе) в полисахаридах, и др. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Относительной специфичностью наделены также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилиро-вание почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфические для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фос-форилирование (см. главу 10).
Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др.
Имеются экспериментальные доказательства существования так называемой стереохимической специфичности, обусловленной существованием оптически изомерных L- и D-форм или геометрических (цис-и транс-) изомеров химических веществ. Так, известны оксидазы L- и D-аминокислот, хотя в природных белках обнаружены только L-ами-нокислоты. Каждый из видов оксидаз действует только на свой специфический стереоизомер.
Наглядным примером стереохимической специфичности является бактериальная аспартатдекарбоксилаза, катализирующая отщепление СО2 только от L-аспарагиновой кислоты с превращением ее в L-аланин. Сте-реоспецифичность проявляют ферменты, катализирующие и синтетические реакции. Так, из аммиака и α-кетоглутарата во всех живых организмах синтезируется L-изомер глутаминовой кислоты, входящей в состав природных белков. Если какое-либо соединение существует в форме цис-и транс-изомеров с различным расположением групп атомов вокруг двойной связи, то, как правило, только один из этих геометрических изомеров может служить в качестве субстрата для действия фермента. Например, фумараза катализирует превращение только фумаровой кислоты (трансизомер), но не действует на малеиновую кислоту (цис-изомер):
Таким образом, благодаря высокой специфичности действия ферменты обеспечивают протекание с большой скоростью лишь определенных химических реакций из огромного разнообразия возможных превращений в микропространстве клеток и целостном организме, регулируя тем самым интенсивность обмена веществ.