Альбумин глобулиновое соотношение понижено что это

Расшифровка анализа на белковые фракции

Нормальные показатели протеиновых фракций в крови в большей степени касаются соотношения их количества, чем общей массовой части белков. Однако сокращение общего количества белка в крови также может быть диагностическим признаком различных болезней.

Допустимые нормы меняются в зависимости от возраста и пола. Таблица, приведенная ниже, демонстрирует референсные значения для приблизительной оценки полученных результатов у взрослых.

Но следует помнить, что интерпретацией результатов исследований должны заниматься исключительно профессионалы. Нормальные, хорошие показатели в конкретном случае могут отличаться от приведенных в таблице в ту или иную сторону в зависимости от клинической картины и конституции обследуемого индивидуума.

Источник

Альбумин глобулиновое соотношение понижено что это

Определение количественных и качественных изменений основных фракций белка крови, используемое для диагностики и контроля лечения острых и хронических воспалений инфекционного и неинфекционного генеза, а также онкологических (моноклональных гаммапатий) и некоторых других заболеваний.

Синонимы английские

Serum Protein Electrophoresis (SPE, SPEP).

Г/л (грамм на литр), % (процент).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

Общая информация об исследовании

Общий белок сыворотки крови включает в себя альбумин и глобулины, которые в норме находятся в определенном качественном и количественном соотношении. Оно может быть оценено с помощью нескольких лабораторных методов. Электрофорез белков в агарозном геле – это метод разделения белковых молекул, основанный на различной скорости их движения в электрическом поле в зависимости от размера, заряда и формы. При разделении общего белка сыворотки крови удается выявить 5 основных фракций. При проведении электрофореза белковые фракции определяются в виде полос различной ширины с характерным, специфичным для каждого типа белка местоположением в геле. Для определения доли каждой фракции в общем количестве белка оценивают интенсивность полос. Так, например, основная белковая фракция сыворотки – это альбумин. На его долю приходится около 2/3 всего белка крови. Альбумин соответствует самой интенсивной полосе, полученной при электрофорезе белков сыворотки крови здорового человека. К другим фракциям сыворотки, выявляемым с помощью метода электрофореза, относят: альфа-1 (преимущественно альфа-1-антитрипсин), альфа-2 (альфа-2-макроглобулин и гаптоглобин), бета (трансферрин и С3-компонент комплемента) и гамма-глобулины (иммуноглобулины). Различные острые и хронические воспалительные процессы и опухолевые заболевания сопровождаются изменением нормального соотношения белковых фракций. Отсутствие какой-либо полосы может указывать на дефицит белка, что наблюдается при иммунодефицитах или недостаточности альфа-1-антитрипсина. Избыток какого-либо белка сопровождается увеличением интенсивности соответствующей полосы, что наиболее часто наблюдается при различных гаммапатиях. Результат электрофоретического разделения белков может быть представлен графически, при этом каждая фракция характеризуется определенной высотой, отражающей ее долю в общем белке сыворотки. Патологическое увеличение доли какой-либо фракции носит название «пик», например «М-пик» при множественной миеломе.

Исследование белковых фракций играет особую роль при диагностике моноклональных гаммапатий. В эту группу заболеваний входят множественная миелома, моноклональная гаммапатия неясного генеза, макроглобулинемия Вальденстрема и некоторые другие состояния. Эти заболевания характеризуются клональной пролиферацией В-лимфоцитов или плазматических клеток, при которой происходит бесконтрольная выработка одного вида (одного идиотипа) иммуноглобулинов. При разделении сывороточного белка пациентов с моноклональной гаммапатией с помощью электрофореза наблюдаются характерные изменения – появление узкой интенсивной полосы в зоне гамма-глобулинов, которая называется М-пик, или М-белок. М-пик может отражать гиперпродукцию любого иммуноглобулина (как IgG при множественной миеломе, так и IgM при макроглобулинемии Вальденстрема и IgA при моноклональной гаммапатии неясного генеза). Важно отметить, что метод электрофореза в агарозном геле не позволяет дифференцировать различные классы иммуноглобулинов между собой. Для этой цели используют иммуноэлектрофорез. Кроме того, данное исследование позволяет дать приблизительную оценку количества патологического иммуноглобулина. В связи с этим исследование не показано для дифференциальной диагностики множественной миеломы и моноклональной гаммапатии неясного генеза, так как она требует более точного измерения количества М-белка. С другой стороны, если диагноз «множественная миелома» был верифицирован, метод электрофореза в агарозном геле может быть использован для оценки динамики М-белка при контроле лечения. Следует отметить, что у 10 % пациентов с множественной миеломой нет никаких отклонений в протеинограмме. Таким образом, нормальная протеинограмма, полученная с помощью электрофореза в агарозном геле, не позволяет полностью исключить это заболевание.

Другим примером гаммапатии, выявляемой с помощью электрофореза, является ее поликлональная разновидность. Она характеризуется гиперпродукцией различных видов (различных идиотипов) иммуноглобулинов, что определяется как однородное увеличение интенсивности полосы гамма-глобулинов при отсутствии каких-либо пиков. Поликлональная гаммапатия наблюдается при многих хронических воспалительных заболеваниях (инфекционных и аутоиммунных), а также при патологии печени (вирусных гепатитах).

Исследование белковых фракций сыворотки крови используют для диагностики различных синдромов иммунодефицита. Примером может послужить агаммаглобулинемия Брутона, при которой снижается концентрация всех классов иммуноглобулинов. Электрофорез белков сыворотки пациента с болезнью Брутона характеризуется отсутствием или крайне низкой интенсивностью полосы гамма-глобулинов. Низкая интенсивность альфа-1-полосы – характерный диагностический признак недостаточности альфа-1-антитрипсина.

Широкий спектр состояний, при которых наблюдаются качественные и количественные изменения протеинограммы, включает самые разные заболевания (от хронической сердечной недостаточности до вирусных гепатитов). Несмотря на наличие некоторых типичных отклонений протеинограммы, позволяющих в ряде случаев с определенной уверенностью диагностировать заболевание, обычно результат электрофореза белков сыворотки не может служить однозначным критерием постановки диагноза. Поэтому интерпретацию исследования белковых фракций крови проводят с учетом дополнительных клинических, лабораторных и инструментальных данных.

Для чего используется исследование?

Когда назначается исследование?

Источник

АЛЬБУМИН-ГЛОБУЛИНОВЫЙ КОЭФФИЦИЕНТ

АЛЬБУМИН-ГЛОБУЛИНОВЫЙ КОЭФФИЦИЕНТ (АГК) — величина, выражающая отношение количества альбуминов к количеству глобулинов в биологических жидкостях. Для здоровых людей альбумин-глобулиновый коэффициент сыворотки крови составляет 1,5—2,3. При многих заболеваниях наблюдается уменьшение альбумин-глобулинового коэффициента, обусловливаемое уменьшением концентрации альбуминов и увеличением концентрации глобулинов.

Методы определения альбумин-глобулинового коэффициента основаны на высаливании глобулинов (см.) и альбуминов (см.) нейтральными солями путем насыщения раствора, например сернокислым аммонием (при 50 и 100% насыщения соответственно) или сернокислым натрием (22 и 100%), и последующем определении концентрации белка в осадке обычными методами. Распространен также метод вычисления альбумин-глобулинового коэффициента на основе данных электрофоретического анализа. В последнем случае нормальные величины альбумин-глобулинового коэффициэнта получаются несколько меньшими (1,2—2,0) за счет адсорбции альбуминов бумагой в ходе разделения.

При самых разнообразных патологических процессах (хронических инфекционных процессах, травмах костной системы, после тяжелых операций и так далее) снижение концентрации альбуминов носит, как правило, универсальный характер. Это может обусловливаться переходом альбуминов в ткани вследствие повышения проницаемости стенок сосудов, снижения интенсивности синтеза альбуминов в почечной ткани, ускорения их распада и превращения в другие белки, в частности в глобулины, содержание которых в связи с этим возрастает.

Важное значение для прогноза имеет динамика изменения альбумин-глобулинового коэффициента в ходе болезни. Значительное уменьшение альбумин-глобулинового коэффициента наблюдается при заболеваниях печени, сопровождающихся снижением синтеза альбуминов, а также при выведении альбуминов с мочой при нарушениях функции почек. Повышение концентрации глобулинов носит дифференцированный характер. При остром воспалении это увеличение происходит в основном за счет усиления синтеза α2- и γ-глобулинов. При хронических воспалительных процессах наблюдается прирост γ-глобулинов и в меньшей степени α2- и β-глобулпнов.

При гепатитах низкие величины альбумин-глобулинового коэффициента связаны со снижением активности процессов синтеза альбуминов, увеличением содержания γ-глобулинов и в меньшей степени — β-глобулинов; при циррозе печени происходит незначительное увеличение γ- и α-глобулпнов. а иногда и β-глобулинов; при механической желтухе резко снижается содержание альбуминов, увеличивается содержание α2-, β-, а также γ-глобулинов. При нефротическом синдроме содержание альбуминов и γ-глобулинов уменьшается, β- и α-глобулинов — увеличивается. При злокачественных опухолях увеличивается концентрация α-глобулинов, в особенности α2-глобулинов, менее значительно — β- и α-глобулинов, снижено количество альбуминов. Наконец, плазмоцитома связана с резким увеличением концентрации белков в области γ- или β-глобулинов сыворотки.

В цереброспинальной жидкости альбумин-глобулиновый коэффициент в норме равен в среднем 1,38; уменьшается при воспалительных процессах в центральной нервной системы и большинстве форм нейродермальных опухолей. Особенно сильно альбумин-глобулиновый коэффициент снижается при наличии злокачественных опухолей.

Библиография: Бургман Г. П. и Лобкова Т. Н. Исследование спинномозговой жидкости, М., 1968; Ларский Э. Г., Рубин В. И. и Солун Н. С. Биохимические методы исследования в клинике, Саратов, 1968; Штрауб Ф. Б. Биохимия, пер. с венгер., Будапешт, 1965.

Источник

Определение альбумин/глобулинового соотношения в крови

Материал для исследования: сыворотка крови

Метод исследования: электрофорез в агарозном геле

Подготовка: кровь из вены необходимо сдавать утром натощак, после 8-12 часового голодания. Накануне и в день сдачи крови следует исключить интенсивную физическую нагрузку, прием алкоголя, курение. Допускается пить воду.

Описание: количественная оценка уровней фракций протеинов в крови (альбумина, альфа-1-глобулинов, альфа-2-глобулинов, бета-глобулинов, гамма-глобулинов)

В крови человека циркулирует более 100 видов различных белков, различающихся по своей структуре и функции. На изменение уровня белков оказывают влияние множество различных патологических состояний. Метод электрофореза позволяет количественно определить пять основных классов белков: альбумин (основной белок плазмы крови), альфа-1-глобулины (альфа-1-антитрипсин, орозомукоид, тироксинсвязывающий глобулин), альфа-2-глобулины (альфа-2-макроглобулин, гаптоглобин, церулоплазмин), бета-глобулины (трансферрин, компоненты комплемента) и гамма-глобулины (иммуноглобулины). Иммуноглобулины являются белками с активностью антител, и представлены пятью классами – IgM, IgA, IgG, IgE и IgD. Регистрация пика однородного класса гамма-глобулинов (парапротеинов) называют М-градиентом, свидетельствующем о наличии моноклональной гаммапатии. Нарушение нормального соотношения фракций белков называют диспротеинемией.

Показания для проведения исследования:

Источник

Белковые фракции, общий белок

Что такое белковые фракции (Serum Protein Electrophoresis, SPE)?

Общий белок сыворотки крови состоит из смеси белков с разной структурой и функциями. Разделение на фракции основано на разной подвижности белков под действием электрического поля. Обычно методом электрофореза выделяют несколько стандартных фракций:

Фракция альбуминов в норме составляет 40-60% от общего количества белка. Альбумин – основной белок плазмы крови. Альбумин плазмы быстро обновляется. В течение суток синтезируется и распадается 10-16 г белка этой фракции. Синтез альбумина происходит в печени, зависит от доступа аминокислот и, следовательно, скорость синтеза снижается в период белковой недостаточности.

Основные функции альбумина:

поддержание коллоидно-осмотического (онкотического) давления плазмы и объема циркулирующей крови;

транспортная функция: связываясь с билирубином, холестерином, желчными кислотами, ионами металлов (в частности с кальцием), гормонами (тироксином, трийодтиронином, кортизолом, альдостероном), свободными жирными кислотами и лекарствами, поступающими в организм извне (антибиотиками, салицилатами). Таким образом альбумин участвует в минеральном, пигментном, гормональном и некоторых других видах обмена, регулируя содержание свободных (не связанных с белком фракций) биологически важных веществ, обладающих более высокой активностью. Благодаря этой функции, альбумин играет значительную роль в осуществлении процессов детоксикации организма.

Фракция альфа1-глобулина включает в себя острофазные белки:

К глобулинам относятся транспортные белки:

Фракция альфа2-глобулинов преимущественно включает острофазные белки:

Альфа-липопротеиды участвуют в транспорте липидов.

Фракция бета-глобулинов содержит:

Фракция гамма-глобулинов состоит из:

Показания к назначению анализа:

Когда значения повышены?

Альбумин:

Фракция альфа1- глобулина(повышение альфа1-антитрипсина):

Фракция альфа2-глобулина:

повышение гаптоглобина (воспаление, злокачественные опухоли, некроз тканей).

Фракция бета-глобулина:

Фракция гамма-глобулина:

Когда значения понижены?

Альбумин:

Фракция альфа1- глобулина(повышение альфа1-антитрипсина):

Фракция альфа2-глобулина:

Фракция гамма-глобулина:

Источник