какие реакции катализируют лиазы

ГК «Униконс»

Продвижение и реализация комплексных пищевых добавок, антисептиков и др. продукции.

«Антисептики Септоцил»

Септоцил. Бытовая химия, антисептики.

«Петритест»

Микробиологические экспресс-тесты. Первые результаты уже через 4 часа.

«АльтерСтарт»

Закваски, стартовые культуры. Изготовление любых заквасок для любых целей.

1.6. Лиазы (4-й класс)

Лиазы отличаются от других ферментов тем, что в катализируемых ими реакциях в прямом направлении участвуют два субстрата, а в обратном,– один. Лиазы действуют на С–С, С–О, С–N и иные связи химических соединений в реакциях, не являющихся гидролитическими или окислительно-восстановительными. В молоке обнаружены некоторые из карбокси-, альдегид- и гидролиаз.

Карбокси-лиазы (декарбоксилазы) действуют на С-С-связи, катализируя декарбоксилирование различных органических соединений с отщеплением молекулы углекислого газа. К ним относятся, например, пируватдекарбоксилаза и декарбоксилазы различных аминокислот.

Составной частью многоферментного комплекса молока – пируватдегидрогеназы (1.2.4.1) (рис. 6, с. 24) является пируватдекарбоксилаза (4.1.1.1) [1]. Первое сообщение об этом ферменте появилось в 1950 г. Хорошим источником пируватдекарбоксилазы являются дрожжи. Фермент катализирует реакцию декарбоксилирования, например пировиноградной кислоты с образованием уксусного альдегида и углекислого газа:

Пируватдекарбоксилаза декарбоксилирует не только пировиноградную кислоту, но и другие α-кетокислоты с более длинной углеродной цепью, например α-кетомасляную, α-кетовалерьяновую, α-кетокапроновую, однако скорость их декарбоксилирования ниже, чем в случае пировиноградной кислоты.

Декарбоксилазы аминокислот в большом количестве продуцируются гнилостными микроорганизмами. Эти ферменты представляют собой протеины – ПФ и, катализируя реакции декарбоксилирования аминокислот молока, вызывают образование различных аминов с неприятным запахом. Так, из орнитина образуется путресцин, из лизина – кадаверин, из гистидина – гистамин, из тирозина – тирамин и т. д.

Таким образом, при несоблюдении условий получения и хранения молока декарбоксилазы микроорганизмов могут явиться причиной ухудшения органолептических показателей сырого молока и снижения его пищевой ценности.

Альдегид-лиазы, как и карбокси-лиазы, действуют на С–С-связи, но катализируют другую реакцию – обратимую альдольную конденсацию органических соединений. Из этих ферментов в молоке обнаружена фруктозобифосфат-альдолаза.

Фруктозобифосфат-альдолаза (4.1.2.13) (альдолаза) в основном относится к нативным ферментам, источником которой в свежевыдоенном молоке является плазма крови. Считают, что она по свойствам подобна альдолазе крови. Некоторые исследователи считают, что ее источником служит и цитоплазма секреторных клеток молочной железы. Источником альдолазы в молоке могут быть лейкоциты и микроорганизмы. Нативный фермент связан с ОШЖ (около 80 %) и частично с белками молока.

Альдолаза выделена из молока в недостаточно очищенном виде, что затрудняет определение ее структуры и свойств. Известно, что она содержит металл. Например, альдолаза микроорганизмов представляет собой цинк-протеин.

Альдолаза катализирует реакцию расщепления D-фруктозо-1,6-бифосфата на две молекулы триозофосфата: D-дигидроксиацетонфосфат и D-глицеральдегид-3-фосфат. Активность фермента в коровьем молоке невелика и составляет 0,0037. 0,0065 ед. (1 ед. соответствует количеству фермента, катализирующего расщепление 0,00074 мкмоль D-фруктозо-1,6-бифосфата/мл молока/мин при 37 °С), или 0,0002. 0,0012 Е/мл (≈ 0,003. 0,20 нкат) (по Grün Е., 1985). Оптимальные величины pH и температуры для этого фермента составляют соответственно 7,0 и 35. 37 °С. Ингибиторами альдолазы являются кислоты.

К лиазам молока, которые действуют на С-С-связи, относится и триптофаназа (4.1.99.1), которая является ферментом бактериального происхождения (например, бактерий группы кишечной палочки, бактерий рода Clostridium и Proteus). Фермент представляет собой протеин – ПФ и катализирует дезаминирование триптофана:

Накопление в молоке продуктов этой ферментативной реакции ухудшает его вкус и запах.

Гидро-лиазы. Гидро-лиазы (дегидратазы) действуют на С–О-связи органических соединений. Из гидро-лиаз в молоке обнаружена карбонатдегидратаза.

Источником попадания карбонатдегидратазы (4.2.1.1) (карбоангидраза) в молоко является в основном кровь. Это мономерный цинк-протеин с молекулярной массой около 30 000 Да, в молекуле которого содержится около 250 аминокислот. Содержание цинка в молекуле фермента составляет 0,31. 0,34%. Карбонатдегидратаза катализирует обратимую дегидратацию угольной кислоты:

Фермент принимает активное участие в жизнедеятельности микроорганизмов, образующих углекислоту. Считают, что карбонатдегидратаза имеет изоформы. В нормальном молоке фермент содержится в незначительных количествах, и его активность не всегда может быть выявлена.

Считают возможным наличие в молоке таких гидро-лиаз, как енолаза (4.2.1.11), которая катализирует следующую реакцию:

и еноил-КоА-гидратаза (4.2.1.17), катализирующая реакцию:

Вместе с тем, сведения о происхождении или местоположении и роли их в молоке отсутствуют.

[1] 4.1.1.1 – здесь и далее по классу лиаз: первое число означает класс фермента; второе число указывает вид разрываемой связи, третье число дает дальнейшую информацию о природе элиминированной группы, и четвертое число означает порядковый номер фермента в его подподклассе.

Источник

НОМЕНКЛАТУРА ЛИАЗ (СИНТАЗ)

Ферменты четвертого класса – лиазы. Катализируют негидролитическое расщепление субстрата с образованием кратной связи или цикла и соответственно обратные реакции – присоединение по кратным связям или реакции раскрытия цикла.

Систематическое название фермента складывается из названия расщепляемого субстрата, названия отщепляемого фрагмента и слова «лиаза»

Как показано на стр. 8 лиазы классифицируются по типу разрываемой связи. Наиболее обширный подкласс образуют углерод-углерод лиазы, среди которых основную массу составляют ферменты, катализирующие реакции декарбоксилирования. По тривиальной номенклатуре эти ферменты называют декарбоксилазами.

Например, при спиртовом брожении пируват, образующийся в процессе анаэробного гликолиза, декарбоксилируется с образованием ацетальдегида, который далее восстанавливается до этанола.

1). Декарбоксилирование пирувата:

По систематической номенклатуре фермент, катализирующий эту реакцию – КФ 4.1.1.1., называется пируват:ацетальдегид-лиаза, по тривиальной – пируват декарбоксилаза.

Существует довольно большая группа ферментов, катализирующих декарбоксилирование α-аминокислот. По этому пути образуются многие физиологически важные соединения – так называемые биогенные амины (см. уч. пособ., ч I., Аминокислоты и полипептиды, табл. 1.2). Например:

2). Декарбоксилирование глутамата с образованием γ-аминомасляной кислоты (ГАМК):

Систематическое название фермента КФ 4.1.1.15. – глутамат:ГАМК-лиаза.

Тривиальное название этого фермента – глутаматдекарбоксилаза.

Подкласс 4.1.2 – альдегидлиазы – ферменты, катализирующие реакции, протекающие с разрывом С-С связи, сопровождающиеся возникновением альдегидной группы. Например, реакция расщепления D-фруктозо-1,6-дифосфата на два трехуглеродных фрагмента – дигидроксиацетонфосфат и глицеральдегид-3-фосфат, в процесс гликолиза.

3). Расщепление D-фруктозо-1,6-дифосфата:

Этот реакция катализируется ферментом КФ 4.1.2.13., известным под тривиальным названием фруктозодифосфатальдолаза.

Систематическое название этого фермента – D-фруктозо-1,6-дифосфат: глицеральдегид-3-фосфат-лиаза.

Примером углерод-кислород лиаз (подкласс КФ 4.2.) является широко распространенный фермент карбоангидраза, который катализируют реакцию гидратации углекислого газа.

4). Гидратация углекислого газа:

Систематическое название фермента КФ 4.2.1.1. – гидрокарбонат:гидро-лиаза. Тривиальное название этого фермента – карбоангидраза.

Углерол-азот лиазы представлены, главным образом, аммиак-лиазами, т.е. ферментами, катализирующими отщепление аммиака, например:

5) Дезаминирование гистидина:

Систематическое название этого фермента – гистидин:аммиак-лиаза.

Углерод-сера лиазы катализируют реакции расщепления и образования связи С-S. Ключевую роль в метаболизме серосодержащих аминокислот играет цистатионин, который может расщепляться по обеим С-S связям: по β-С-S связи на гомоцистеин и пируват и по γ-С-S связи на цистеин и α-кетобутират.

6). Образование гомоцистеина и пирувата из цистатионина:

Расщепление цистатионина по β-С-S связи катализирует фермент КФ 4.4.1.8. – цистатионин-β-лиаза, а по γ-С-S связи – фермент КФ 4.4.1.1. цистатионин-γ-лиаза.

7). Образование цистеина и α-кетобутирата из цистатионина:

В качестве примера реакции, катализируемой фосфор-кислород лиазой, можно привести реакцию образования из АТФ циклического аденозин-3′,5′-циклофосфата – соединения, участвующего в регуляции большого числа биохимических процессов.

8). Образование аденозин-3′,5′-циклофосфата (цАМФ) из АТФ:

Систематическое название фермента КФ 4.6.1.1. – АТФ:цАМФ-лиаза, тривиальное – аденилатциклаза.

Источник

Классификация и номенклатура ферментов

Согласно классификации, разработанной Международной комиссией по ферментам и принятой в 1961 году, все ферменты разделяют на шесть классов в зависимости от характера катализируемых реакций:

Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные реакции.

Трансферазы. Катализируют реакции переноса группировок от одного соединения на другое.

Гидролизы. Ускоряют гидролитическое расщепление веществ.

Лиазы. Катализируют реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей или реакции присоединения групп к двойным связям.

Изомеразы. Катализируют реакции изомеризации соединений.

Лигазы (синтетазы). Ускоряют реакции синтеза с использованием энергии макроэргических соединений.

Ферменты могут иметь систематические (рациональные) и рабочие (тривиальные) названия. Систематические названия, предложенные Международной комиссией, включают названия субстратов (их указывают через двоеточие) и характер катализируемых реакций. Если фермент катализирует реакцию, при которой одновременно идут два превращения, то в наименовании фермента второе превращение дается в скобках.

Характеристика классов ферментов

Класс оксидоредуктазы подразделяется на подклассы в зависимости от того, какие группировки подвергаются окислению. В основу деленния на подподклассы положен химизм акцептора водорода (таблица 1).

Ферменты класса Оксидоредуктазы

1.1. (действующие на СН-ОН группу доноров)

1.1.1. (с НАД + или НАДФ + в качестве акцептора)

алкогольдегидрогеназа (Zn 2+ ),

1.1.3. (с О₂ в качестве акцептора)

1.2. (действующие на альдегидные или кето-группы доноров)

1.2.1. (с НАД + или НАДФ + в качестве акцептора)

1.2.4. (с дисульфидами в качестве акцептора)

-кетоглутарат дегидрогеназа (содержат тиаминпирофосфат)

1.3. (действующие на СН-СН— группу доноров)

1.3.1. (с НАД + или НАДФ + в качестве акцептора)

1.3.99. (с другими акцепторами)

Сукцинатдегидрогеназа (флавопротеид, ФАД)

1.4.1. (с НАД + или НАДФ + в качестве акцептора)

(действующие на НАДН и НАДФН)

(с ФАД в качестве акцептора)

Дегидрогеназы восстановленных НАД и НАДФ

1.9. (действующие на гем-содержащие доноры)

1.9.3. (с кислородом в качестве акцептора)

Цитохром с оксидаза

(действующие на дифенолы и родственные им группы доноров)

1.10.2. (с цитохромом с в качестве акцептора)

Убихинон-цитохром с редуктаза

Действущие на пероксид водорода в качестве акцептора

Действующие на один донор с включением молекулярного кислорода (оксигеназы)

1.3.11. (с включением 2-х атомов кислорода)

1.14. Действующие на пару доноров с включением молекулярного кислорода (оксигеназы)

1.14.16. (с восстановленным птеридином в качестве донора и включением одного атома кислорода)

1.17.4. (с дисульфидами в качестве акцептора)

1.18. Действующие на восстановленный ферредоксин в качестве донора

Амид никотиновой кислоты

Остатки фосфорной кислоты

Остаток фосфорной кислоты

Рисунок 2. Флавинадениндинуклеотид (ФАД)

Рисунок 3. Флавинмононуклеотид (ФМН)

Ниже приведены примеры ферментов, участвующих в некоторых окислительно-восстановительных превращениях, лежащих в основе фотосинтеза, дыхания, брожения и др.

Малатдегидрогеназа (1.1.1.37) в цикле Кребса катализирует превращение малата (яблочной кислоты) в оксалацетат (щавелевоуксусную кислоту):

*Глицерол-3-фосфат-дегидрогепаза (1.1.1.8) катализирует превращение глицерол-З-фосфата в фосфодиоксиацетон.:

В обратной реакции образуется глицерол-З-фосфат, используемый в биосинтезе фосфоглицеридов и жиров.

*Алкогольдегидрогеназа (1.1.1.2) катализирует превращение этилового спирта в уксусный альдегид (способствует окислению пива, вина и других спиртосодержащих напитков):

Сукцинатдегидрогеназа (1.3.99.1), является флавиновой анаэробной дегидрогеназой, катализирующей в цикле Кребса окисление сукцината (янтарной кислоты) до фумарата (фумаровой кислоты):

В цепи окислительно-восстановительных реакций, например, при окислительном фосфорилировании, восстановленные формы флавиновых дегидрогеназ могут передавать водород не только кислороду, но также полифенолоксидазный и цитохромной системам.

* Полифенолоксидаза (1.14.18.1) является Сu-протеидом, окисляющим моно-, ди-, и трифенолы в соответствующие хиноны. содержится в грибах и высших растениях. Потемнение поверхности разрезанного яблока или клубня картофеля, плодов и овощей при сушке, при скручивании и завядании чайного листа объясняется окислением полифенолов и дубильных веществ полифенолоксидазой.

Цитохромная система включает более двадцати цитохромов (a, b, c и др.) и цитохромоксидазу (a₃). Цитохромы состоят из железопорферина (гема), связанного с белком (рис. 3). Все они участвуют в окислительно-восстановительных реакциях (в окислительном и фотосинтетическом фосфорилировании) и служат переносчиками электронов.

Цитохромоксидаза (1.9.3.1) активирует кислород путем присоединения к нему электронов. Является сложным ферментом, содержащим Сu.

Рисунок 3. Простетическая группа цитохрома с.

* Каталаза (1.11.1.6.) расщепляет перекись водорода на воду и кислород. Каталаза содержит Fe в составе гематина, её ингибируют HCN, H₂S, фториды.

* Альдегидоксидаза ( ) относится к флавиновым ферментам, она окисляет уксусный альдегид до уксусной кислоты:

* Глюкозооксидаза (1.1.3.4) содержится в различных плесневых грибах. Она получена в кристаллическом виде, содержит две молекулы ФАД и 15 % углеводов. Фермент легко окисляет глюкозу до глюконовой кислоты.

* Липоксигеназа (липоксидаза) (1.13.11.12) окисляет некоторые ненасыщенные жирные кислоты и образуемые ими сложные эфиры. Этот фермент хорошо окисляет линолевую и линоленовую кислоты с образованием гидроперекисей, которые потом сами могут окислять другие жирные кислоты, а также каротиноиды и витамин А, аминокислоты, хлорофилл, витамин С. Эти процессы происходят во время сушки и хранения различных растительных продуктов. Прогоркание муки и круп связано с действием липоксигеназы.

HNO₂ + 3 NADH + 3 H +  NH3 + 2 H₂O + NAD +

Нитратредуктаза состоит из двух частей, диафоразной, содержащей ФАД, и терминальной, содержащей молибден. Нитритредуктаза являются флавинсодержащим железосерным белком.

Таким образом, железо и медь, входящие в состав многих оксидаз, при наличии их в среде (используемая для переработки или хранения посуда), способствуют быстрому окислению, потемнению и порчи продукции растениеводства. Однако снижение активности окислительно-восстановительных реакций в растениях из-за недостатка этих микроэлементов, снижает их устойчивость к болезням, урожайность и качество продукции. Недостаток в почве таких микроэлементов как молибдена, магния, марганца, железа и меди, являющихся активаторами ферментов нитрат-восстанавливливающей системы растений, приводит к снижению содержания белков и накоплению токсичных для человека и животных нитратов и нитритов.

2.1. Переносят одноуглеродные остатки: метильные, оксиметильные, формильные, карбоксильные и др. Пример: метилтрансферазы, катализирующие перенос метальных групп, принимают участие в синтезе холина (лецетины), пуринов, пиримидинов, НК. Коферментами являются фолиевая к-та и вит. В₁₂.

2.2. Переносят альдегидные и котонные остатки. Сюда относятся ферменты: транскетолаза (переносит 2-углеродный фрагмент) н трансальдолаза (переносит 3-углеродный фрагмент). Эти ферменты участвуют в пентозном цикле дыхания, в фотосинтетическом цикле Кальвина.

Фосфоролитическое расщепление нуклеозидов также идет при участии этих ферментов.

COOH COOH COOH COOH

Аминотрансферазы- двухкомпонентные ферменты, активной группой которых является фосфорилированное производное витамина В₆ (пиридоксина).

2.7. Переносят группы, содержащие фосфор (фосфатрансферазы или киназы). Эти ферменты переносят фосфатный остаток от АТФ на различные акцепторы, пирофосфатный остаток пирофосфотрансферазы), а также более сложные группировки, содержащие фосфатный остаток (нуклеотидилтрансферазы и др.).

Фермент гексокиназа (2.7.1.1) ускоряет фосфорилирование гексоз (глюкозы и фруктозы).

Фермент фосфофруктокиназа (2.7.1.11) катализирует фосфорилирование фруктозо-6-фосфата во фруктозо-1,6-дифосфат (смотри уч.: Плешков, 1987; стр.68)

Фермент фосфоглюкомутаза (2.7.5.1) катализирует взаимное обратимое превращение глюкозо-1-фосфата и глюкозо-6-фосфата

2.8. Переносят группы, содержащие серу. В этот подкласс входят, в частности, КоА-трансферазы, переносящие остатки кофермента А.

Ферменты этого класса катализируют гидролиз, а иногда и синтез сложных соединений с участием воды:

3.1. Гидролизуют сложноэфирные связи (эстеразы, фосфатазы, нуклеазы).

В растениях липазы широко распространены: обмен жиров в клетках в значительной степени связан с активностью этих ферментов. У каждого вида растений есть свои собственные липазы, значительно различающиеся по свойствам (растворимость, оптимум рН и т. д.), однако в отличие от многих других ферментов специфичность липаз очень низка и любая липаза может расщеплять всякий жир. Действие липазы имеет большое значение при хранении муки и круп, особенно содержащих большое ко-во жира (пшено). При повышенной влажности этих продуктов и повышенной температуре хранения липаза быстро расшепляет глицериды с образованием свободных жирных кислот, что приводит к повышению кислотности и его быстрому прогорканию.

3.1.2.Г и д р о л а з ы т и о л о в ы х э ф и р о в. Например, ацетил- КоА-гидролаза (3.4.2.1), катализирующая расщепление ацетилкофермента А:

3.1.4. Гидролазы фосфодиэфиров. К этой группе ферментов относятся дезоксирибонуклеаза, (3.1.4.5) и рибонуклеаза (3.1.4.9), которые катализируют расщепление соответственно ДНК и РНК.

3.2. Гидролизуют гликозильные связи. Среди этих ферментов в растениях наиболее распространены гидролизы гликозидов, катализирующие гидролитическое расщепление углеводов и гликозидов. К этим ферментам относятся — и -амилазы (3.2.1.1 и 3.2.1.2), ускоряющие расщепление крахмала (-амилаза содержится в слюне, пищеварительном соке выделяемом поджелудочной железой, проросшем зерне пшеницы, ржи, ячменя), целлюлаза (3.2.1.4), катализирующая расщепление целлюлозы, инулаза, (3.2.1.7), расщепляющая полисахарид инулин, полигалактуроназа, -глюкозидаза (3.2.1.20), расщепляющая -гликозидную связь в дисахаридах и гликозидах (тождественнен мальтазе, превращающей дисахарид мальтозу в две молекулы глюкозы), -глюкозидаза 3.2.1.21), расщепляющая ди- и полисахариды и гликозиды (целобиозу, амигдалин, арбутин и др.), -фруктофуранозидаза (сахараза, инвертаза) (3.2.1.26), катализирующая распад сахарозы, -галактозидаза (3.2.1.23), участвующая в расщеплении дисахарида лактозы на молекулы галактозы и глюкозы, хитиназа. Схему действия гидролаз гликозидов можно представить на примере гидролиза сахарозы:

сахароза + H₂O = глюкоза + фруктоза.

3.4. Гидролизуют пептидные связи (пептид-гидролазы).

Систематической номенклатуры для ферментов данного подкласса нет, так как специфичность этих ферментов перекрывается. В этом подклассе различают ряд подподклассов ферментов, в частности отщепляющие N-концевые аминокислоты (аминопептидазы), С-концевые аминокислоты (карбоксипептидазы), гидролизующие дипептиды (дипептидазы), несколько подподклассов пептид-гидролаз, расщепляющих белки (пептидил-пептидгидролазы, протеиназы или протеолитические ферменты ).

Субстратами пептидаз являются белки и пептиды, которые расщепляются на пентиды меньшей молекулярной массы или до свободных аминокислот.

3.4.99. Протеиназы с неизвестным механизмом катализа.

Дезамидазы (3.5.1 и 3.5.3) катализируют гидролитическое дезаминирование амидов. Реакция идет по схеме:

Эти ферменты играют важную роль в азотном обмене.

К этой группе ферментов относится уреаза (3.5.1.5), которая катализирует гидролитическое расщепление мочевины:

Аргиназа (3.5.3.1) катализирует гидролитическое расщепление Д-аргинина на орнитин и мочевину. Оптимальная тзона для действия аргиназы при рН 10. Активируется солями марганца (возможно содержит).

3.6. Гидролизуют кислотно-ангидридные связи. В этот подкласс входят неорганическая полифосфатазы, катализирующие отщепление фосфорной кислоты от полифосфатов. Среди этих ферментов важную роль играют пирофосфатаза (3.6.1.1) действующая но схеме: H₄P₂O₇ + H₂O  2H₃PO₄

аденозинтрифосфатаза или АТФаза (3.6.1.3), катализирующая отщепление фосфорной кислоты от АТФ:

3.7.Гидролизуют С-С-связи. Например, оксалоацетаза, ускоряющая гидролитическое расщепление оксалоацетата до оксалата и ацетата.

Лиазы катализируют отщепление от субстратов тех или иных групп без участия воды или фосфорной кислоты. В результате действия этих ферментов образуются двойные связи. Лиазы могут участвовать в реакциях присоединении отдельных групп или радикалов к двойным связям (воды, СО₂, NH₃).

Класс лиаз делят на семь подклассов. Это деление основано за том, каков тип подвергающейся разрыву связи между отщепляемой группой и остатком молекулы.

Систематические названия ферментов этого класса образуют из названия субстрата, затем указывают отщепляемую группу и через дефис добавляют слово лиаза.

Пируватдекарбоксилаза (4.1.1.1) катализирует отщепление СО₂ от пировиноградной кислоты:

В процессе фотосинтеза важнейшую роль играет фермент рибулезодифосфаткарбоксилаза (4.1.1.39), катализирующий реакцию:

Глутаматдекарбоксилаза (4.1.1.15) участвует в декорбоксилировании глутаминовой кислоты.

Аспарат-1-декарбоксилаза отщепляет СО₂ от аспарагиновой кислоты с образованием новой аминокислоты в-аланина:

Это также двухкомпонентный фермент, активная группа которого представляет фосфорилированное производное витамина В₆.

Декарбоксилазы аминокислот (4. 1.1 ) участвуют в отщеплении углекислоты от аминокислот. В результате образуются соответствующие амины:

При декарбоксилировании АК лизина лизиндекарбоксилазой (4.1.1.18) образуется амин кадаверин , а при декарбоксилировании орнитина образуется петресцин . Оба вещества являются токсичными (трупные яды).

Карбонат-гидро-лиаза или угольная ангидраза (4.2.1.1) расщеплфет угольную кислоту на СО₂ и воду: Н₂СО₃  СО₂ + Н₂О

К этой группе ферментов относится фумарат-гидратаза (4.2.1.2) отщепляющая воду от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты:

Фосфопируват-гидротаза (4.2.1.11) или енолаза участвует в превращении 2-ФГК в 2-ФЕПК при гликолизе и спиртовом бражении.

4.3. С-N-Лиазы. Катализируют присоединение и отщепление азотистых соединений.

Фермент аспартат-аммиак-лиаза (4.3.1.1) или аспартаза катализирует взаимное превращение аспарагиновой и фумаровой кислот:

Изомеразы катализируют превращения органических соединений в их изомеры. Изомеризация происходит вследствие внутримолекулярного перемещения атомов, атомных группировок, остатков фосфорной кислоты, различных радикалов.

В 5-м классе выделено шесть подклассов.

5.3. Внутримолекулярные оксидоредуктазы. Эти ферменты катализируют взаимное превращение альдоз и кетоз, котонных и енольных групп, перемещают С=С-связи. К ним относятся триозофосфат-изомераза (превращение ФГА в ФДОА), глюкозофосфат-изомераза (превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат).

Известно более 20 ферментов, катализирующих превращение альдоз и кетоз.

Систематическое название образуется по схеме: А:В лигаза (образующая АДФ),

Весь класс делится на пять подклассов в зависимости от того, между какими атомами образуются связи.

6.1. Образуют С-О-связи. Такой тип связи возникает при действии аминоацил-тРНК-синтетаз, активирующих аминокислоты и передающих их на т-РНК.

6.2. Образуют С-S-связи. Ферменты этого подкласса катализируют присоединение различных кислотных остатков от КоА. Ацетил- КоА-синтетаза катализирует реакцию: АТФ + CH₃COOH + HS-КоА = АМФ + H₃PO₄ + CH₃COO-KoA.

6.3. Образуют С-N-связи. Эти ферменты участвуют, например, в синтезе различных амидов: аспарагинсинтетаза, глутаминсинтетаза.

Аспарагиновая кислота + АТФ = аспарагин + АДФ + H₃PO₄

6.4. Образуют С-С-связи. Сюда относятся карбоксилазы. Эти Ф при участии АТФ катализируют присоединение СО₂ к различным органическим кислотам, т.е. реакции удлиннения углеродной цепочки. Эти ферменты содержат витамин биотин. Одним из представителе таких ферментов является пируваткарбоксилаза (6.4.1.1):

Источник