какие свойства присущи как неорганическим катализаторам так и ферментам одновременно
тесты по биохимии / 2 Ферменты
1. Какие ферменты обладают относительной групповой специфичностью:
2. Как называется дополнительная группа фермента прочно связанная с его белковой частью:
+5. Простетическая группа
3. При какой температуре ферменты денатурируют:
4. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце:
5. Какие свойства присущи как неорганическим катализаторам^ так и ферментам одновременно:
+1. Не сдвигают подвижного равновесия
-2. Высокая специфичность
+3. Влияют только на скорость химической реакции
-4. Регулируемость количества и активности
-5. Физиологические условия протекания
6. К какому классу относят ферменты^ катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ:
7. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов:
8. Если константа Михаэлиса велика^ то для достижения 1/2 Vmax потребуется:
-3. Количество субстрата не играет роли
9. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:
-1. Реакцию нулевого порядка
-2. Реакцию смешанного порядка
+3. Реакцию первого порядка
10. Чем выше константа Михаэлиса^ тем сродство фермента к субстрату:
-3. Остается неизменным
11. Какой фермент обладает абсолютной специфичностью:
12. Как называется участок молекулы фермента ответственный одновременно и за присоединение вещества^ подвергающегося ферментативному действию^ и за осуществление ферментативного катализа:
-1. Гидрофобный центр
-2. Каталитический центр
-4. Адсорбционный центр
-5. Аллостерический центр
13. При каком рН большинство ферментов проявляют максимальную активность:
+3. Близком к нейтральному»
14. Какие изоферменты лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в печени:
15. Как ферменты влияют на энергию активации:
16. К какому классу относятся ферменты^ катализирующие внутримолекулярный перенос группы:
17. Какое значение рН является оптимальным для пепсина:
-4. Близкое к нейтральному
18. Сродство фермента к субстрату характеризует:
-1. Константа седиментации
+2. Константа Михаэлиса
-3. Константа равновесия
19. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:
-1. Реакцию первого порядка
-3. Реакцию нулевого порядка
-4. Реакцию смешанного порядка
20. График^ построенный по уравнению Лайнуивера и Берка^ позволяет точно определить:
-1. Концентрацию фермента
+2. Константу Михаэлиса
-3. Концентрацию субстрата
-4. Скорость реакции
+5. Максимальную скорость реакции
21. Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ) уменьшается при:
-1. Инфаркте миокарда
22. Органоспецифичными для печени являются ферменты:
-3. Кислая фосфатаза
23. Ферментом мембранного происхождения в сыворотке крови является:
24. Для заместительной терапии используются ферменты:
25. К антиметаболитам относят ингибиторы ферментативных реакций:
26. При действии конкурентных ингибиторов:
-1. Vmax постоянна^ Km уменьшается
+2. Vmax постоянна, Km увеличивается
-3. Vmax уменьшается, Km увеличивается
-4. Vmax уменьшается^ Km уменьшается
27. При действии неконкурентных ингибиторов:
+1. Vmax уменьшается^ Km постоянна
-2. Vmax постоянна, Km уменьшается
-3. Vmax уменьшается^ Km увеличивается
Тут вы можете оставить комментарий к выбранному абзацу или сообщить об ошибке.
Ферменты.
Как называется дополнительная группа фермента прочно связанная с его белковой частью: а)простетическая группа б)кофермент; в)холофермент; г)апофермент.
Ферменты денатурируют при температуре: а)0°С; б)20-30°С; в)30-40°С; г)50-100°С.
Какие свойства присущи как неорганическим катализаторам, так и ферментам одновременно: а)не расходуются при протекании реакции; б)высокая специфичность; в)физиологические условия протекания реакции; г)не влияют на энергетический эффект реакции.
К какому классу относят ферменты, катализирующие синтез веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ: а)лиазы; б)лигазы; в)оксидоредуктазы; г)трансферазы.
Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов: а)15-20°С; б)35-40°С; в)50-60°С; г)50-100.
Абсолютной специфичностью обладает: а)химотрипсин; б)пепсин; в)уреаза; г)липаза.
Фермент амилазы проявляет свою каталитическую активность при значении рН: а)любом; б)кислом; в) близком к нейтральному; г) щелочном.
Катализируют внутримолекулярный перенос группы: а)оксидоредуктазы; б)трансферазы; в)лиазы; г) изомеразы.
Какое значение рН является оптимальным для пепсина: а)1-2; б)5-7; в)7-9; г)близкое к нейтральному.
Простые ферменты состоят из: а)аминокислот; б)углеводов; в)аминокислот и углеводов; г)аминокислот и небелковых компонентов.
Вещество, на которое действует фермент, называется: а) активатором; б) энзимом; в) субстратом; г) фермент-субстратным комплексом.
Участок молекулы фермента, ответственный одновременно и за присоединение вещества, подвергающегося ферментативному действию и за осуществление ферментативного катализа, называется: а)каталитическим центром; б) субстратным центром; в)активным центром; г)аллостерическим центром.
Какой из перечисленных ферментов содержится в слюне: а)лактаза; б)амилаза; в)липаза; г)мальтаза.
К какому классу ферментов относится пепсин: а)оксидоредуктазы; б)гидролазы; в)изомеразы; г)трансферазы.
Фермент класса трансфераз ускоряет реакции, связанные с: а)гидролизом сложных эфиров; б)присоединением молекул воды по двойной связи; в)внутримолекулярным переносом двойной связи; г)межмолекулярным переносом фосфорсодержащей группы.
Ферменты класса гидролаз ускоряют реакции связанные с: а)расщеплением гликозидной связи в присутствии воды; б)переносом гликозила; в)отщеплением аммиака от субстратов, имеющих связь С-N; г)образованием химических связей с использованием АТФ.
Фермент класса изомераз каталитически ускоряет реакции связанные с: а)переносом двойной связи в пределах одного субстрата; б)переносом аминогруппы от донора к акцептору; в)процессом окисления с участием НАД + ; г)расщеплением сложноэфирной связи с участием воды.
В аллостерический центр присоединяется: а) субстрат; б) только активатор; в) только ингибитор; г) как активатор, так и ингибитор.
В состав коферментов могут входить: а)нуклеотиды; б) витамины; в)аминокислоты; г)ионы металлов.
Какие свойства характерны для ферментов: а) высокая специфичность действия; б) устойчивость к температуре; в) влияние рН среды на активность фермента; г) регуляция их активности.
Международная классификация ферментов основана на: а)названии субстрата; б)типе катализируемой реакции; в)строении субстрата; г)строении фермента.
Вещества, увеличивающие активность ферментов: а)промоторы; б)ингибиторы; в)активаторы; г)катализаторы.
Перечислите основные компоненты активного центра фермента: а) центр связывания (субстратный центр), б) макроэргическая связь, в) каталитический центр, г) аллостерический центр.
Какие положения правильно характеризуют активный центр ферментов: а) это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе; б) пространственная структура субстрата должна соответствовать структуре активного центра фермента; в) активный центр составляет относительно небольшую часть молекулы фермента; г) в активный центр входят только аминокислоты.
Общие свойства ферментов и их отличия от неорганических катализаторов
Химические реакции, протекающие при участии катализаторов (от греч. katalisis — разрушение), называются каталитическими системами. Катализаторы — вещества, изменяющие скорость химических реакций. Обычно катализаторами называют вещества, ускоряющие химические реакции; катализаторы, замедляющие реакции, называются отрицательными катализаторами, или ингибиторами. Катализаторами служат алюмосиликаты, металлы платиновой группы на носителях, серебро, никель и многие другие вещества.
Преобладающее большинство химических реакций, происходящих в живых организмах, катализируются биологическими катализаторами — ферментами.
Различают два вида катализа — гомогенный (однородный) и гетерогенный (неоднородный). При гомогенном катализе реагирующие вещества и катализатор образуют одну фазу — газовую или жидкую, между ними отсутствует граница раздела. При этом скорость химической реакции пропорциональна концентрации катализатора. При гетерогенном катализе реагирующие вещества и катализатор образуют систему из разных фаз; между катализатором и реагирующими вещества существует поверхность раздела. Обычно катализатор — твердое вещество, а реагирующие вещества — газы или жидкости.
Механизм действия катализаторов заключается в следующем: образуя временные неустойчивые комплексы с субстратами реакции, они снижают энергию активации, проводя реакцию в «обход» энергетического барьера.
В отсутствии катализатора:
В присутствии катализатора (К) реакция идет через ряд промежуточных соединений (АК, АКВ):
При таком ходе реакции на все парциальные реакции в сумме требуется меньше энергии, чем энергия активации в отсутствии катализаторов:
Главное свойство катализаторов: катализатор в ходе реакции не изменяется, в состав продуктов не входит и выходит из реакции в прежнем виде и в прежнем количестве.
Ферменты — биологические катализаторы белковой природы.
В свойствах и механизме действия ферментов и неорганических катализаторов есть как сходства, так и отличия.
Отличия ферментов от неорганических катализаторов объясняются в основном их белковой природой и заключаются в следующем.
Минимальная — низкая положительная температура, при которой ферменты наиболее устойчивы и начинают проявлять действие (при температуре от 0 до 4 °С). Оптимальная — температура, при которой скорость реакции наивысшая. Максимальная — температура, при которой ферменты прекращают действие в результате денатурации.
Рис. 4.2. Зависимость активности ферментов от температуры
Рис. 4.3. Зависимость активности ферментов от pH среды
Ферменты классифицируются по избирательности действия на 6 классов.
5. Активность ферментов, в отличие от неорганических катализаторов, может регулироваться разными химическими агентами, которые называются эффекторами. Эффекторы могут быть активаторами (повышать активность ферментов) или парализаторами (ингибиторами) — снижать или подавлять активность фермента.
6. Скорость ферментативной реакции зависит как от количества фермента, так и от количества субстрата. Скорость химической реакции прямо зависит от концентрации фермента, если хватает субстрата. Скорость реакции прямо зависит от концентрации субстрата до определенного предела: до того времени, пока ее не начнет ограничивать скорость «оборота» фермента (рис. 4.4).
Для характеристики любого фермента применяется показатель, который называется константой Михаэлиса. Его можно вывести из основного уравнения Михаэлиса:
где Кт — константа Михаэлиса; Ктах — максимально возможная скорость реакции; [51 — концентрация субстрата.
Постоянная Михаэлиса равна концентрации субстрата при скорости реакции, равной половине от максимума:
Рис. 4.4. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата
Общие свойства ферментов и их отличия от неорганических катализаторов
Химические реакции, протекающие при участии катализаторов (от греч. katalisis — разрушение), называются каталитическими системами. Катализаторы — вещества, изменяющие скорость химических реакций. Обычно катализаторами называют вещества, ускоряющие химические реакции; катализаторы, замедляющие реакции, называются отрицательными катализаторами, или ингибиторами. Катализаторами служат алюмосиликаты, металлы платиновой группы на носителях, серебро, никель и многие другие вещества.
Преобладающее большинство химических реакций, происходящих в живых организмах, катализируются биологическими катализаторами — ферментами.
Различают два вида катализа — гомогенный (однородный) и гетерогенный (неоднородный). При гомогенном катализе реагирующие вещества и катализатор образуют одну фазу — газовую или жидкую, между ними отсутствует граница раздела. При этом скорость химической реакции пропорциональна концентрации катализатора. При гетерогенном катализе реагирующие вещества и катализатор образуют систему из разных фаз; между катализатором и реагирующими вещества существует поверхность раздела. Обычно катализатор — твердое вещество, а реагирующие вещества — газы или жидкости.
Механизм действия катализаторов заключается в следующем: образуя временные неустойчивые комплексы с субстратами реакции, они снижают энергию активации, проводя реакцию в «обход» энергетического барьера.
В отсутствии катализатора:
В присутствии катализатора (К) реакция идет через ряд промежуточных соединений (АК, АКВ):
При таком ходе реакции на все парциальные реакции в сумме требуется меньше энергии, чем энергия активации в отсутствии катализаторов:
Главное свойство катализаторов: катализатор в ходе реакции не изменяется, в состав продуктов не входит и выходит из реакции в прежнем виде и в прежнем количестве.
Ферменты — биологические катализаторы белковой природы.
В свойствах и механизме действия ферментов и неорганических катализаторов есть как сходства, так и отличия.
Отличия ферментов от неорганических катализаторов объясняются в основном их белковой природой и заключаются в следующем.
Минимальная — низкая положительная температура, при которой ферменты наиболее устойчивы и начинают проявлять действие (при температуре от 0 до 4 °С). Оптимальная — температура, при которой скорость реакции наивысшая. Максимальная — температура, при которой ферменты прекращают действие в результате денатурации.
Рис. 4.2. Зависимость активности ферментов от температуры
Рис. 4.3. Зависимость активности ферментов от pH среды
Ферменты классифицируются по избирательности действия на 6 классов.
5. Активность ферментов, в отличие от неорганических катализаторов, может регулироваться разными химическими агентами, которые называются эффекторами. Эффекторы могут быть активаторами (повышать активность ферментов) или парализаторами (ингибиторами) — снижать или подавлять активность фермента.
6. Скорость ферментативной реакции зависит как от количества фермента, так и от количества субстрата. Скорость химической реакции прямо зависит от концентрации фермента, если хватает субстрата. Скорость реакции прямо зависит от концентрации субстрата до определенного предела: до того времени, пока ее не начнет ограничивать скорость «оборота» фермента (рис. 4.4).
Для характеристики любого фермента применяется показатель, который называется константой Михаэлиса. Его можно вывести из основного уравнения Михаэлиса:
где Кт — константа Михаэлиса; Vm3X — максимально возможная скорость реакции; |5] — концентрация субстрата.
Постоянная Михаэлиса равна концентрации субстрата при скорости реакции, равной половине от максимума: 
Рис. 4.4. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата
Аминокислоты. Белки и их обмен
Аминокислоты. Белки и их обмен
Какие свойства характерны для белков ( 3 ответа) :
Устойчивость к изменению рН
+Способность вращать плоскость поляризованного луча
+Термолабильность
Назовите первый этап выделения белков из ткани:
Выделение индивидуальных белков из смеси
Определение молекулярной массы и проверка гомогенности
Осветление экстракта
Какой метод можно использовать для группового фракционирования белков 2 ответа) :
+Осаждение органическими растворителями
+Высаливание
Какие вещества служат для высаливания белков:
Тяжелые металлы
Какой метод можно использовать для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей:
+Диализ
На чем основан метод гель-фильтрации ( 2 ответа) :
+Различиях молекулярной массы
Различиях величин заряда
+Различиях формы и размеров молекул
Различиях растворимости
От чего зависит скорость седиментации белков:
От числа растворенных молекул
+От молекулярной массы белков
От величины заряда белковых молекул
На каком свойстве белков основано фракционирование органическими растворителями:
Величине молекулярной массы
Самосборка
На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии:
Способности к ионизации
Величине молекулярной массы
+Специфическом взаимодействии с лигандами
Пептидная связь в белках 3 ответа):
+Имеет частично двойной характер
+Невозможно свободное вращение
Имеет cis-конформацию в альфа-спирали
Какая из перечисленных аминокислот является диаминокарбоновой кислотой:
Пролин
Кроме глицина все аминокислоты, входящие в состав белков, являются:
Являются L- или D-аминокислотами
Какие свойства белка обусловлены наличием в их структуре карбоксильных и аминогрупп? ( 2 ответа)
гидрофильность и агрегативная неустойчивость;
термолабильность и растворимость;
+способность к электрофорезу и реакциям осаждения;
+амфотерность и способность к электрофорезу.
Для изучения первичной структуры белка применяется метод:
определение коэффициента поступательного трения;
определение характеристической вязкости.
Какова особенность кислых белков?
+преобладание дикарбоновых аминокислот;
равное соотношение диаминомонокарбоновых и моноаминодикарбоновых аминокислот;
преобладание диаминомонокарбоновых кислот;
белок состоит из моноамино- и монокарбоновых кислот.
Белки характеризуются:
отсутствием специфической молекулярной организации;
сохранением структуры молекулы при кипячении;
неспособностью кристаллизоваться.
Первичная структура белка – это:
конфигурация полипептидной цепи;
способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме;
+порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи;
количественный состав аминокислот в полипептидной цепи.
Вторичная структура – это: ( 2 ответа)
+альфа-спираль, бета-складчатость и аморфные участки;
+конфигурация полипептидной цепи;
способ взаимодействия нескольких протомеров в пространстве.
Третичная структура белка – это высшая ступень организации для:
доменных белков.
Связи, стабилизирующие α-спираль:
мономер четвертичного белка;
часть молекулы протомера, выполняющая определенную функцию;
+молекула или ион, которые связываются с белком.
Четвертичная структура – это:
пространственная укладка протомера;
пространственная укладка нескольких протомеров;
α-спираль и β-структура;
образование доменов.
Взаимодействие субъединиц в олигомерном белке осуществляется за счет:
+всех типов слабых ( нековалентных) связей;
только ковалентных связей;
только гидрофобных связей;
ионов металлов.
Нативные свойства мономерных белков проявляются при формировании:
Изоэлектрическая точка гемоглобина равна 6,8. Куда мигрирует данный белок в среде с рН=3,0 при электрофорезе?
мигрирует к катоду;
остается на линии старта;
образует биполярный ион;
+мигрирует к аноду.
Обратимая денатурация белка происходит при:
действии сильных кислот;
+кратковременном воздействии спирта;
добавлении солей тяжелых металлов.
При денатурации белка происходит:
изменение пространственной организации молекулы;
связывание ионогенных групп;
сохранение конформации белка.
Необратимая денатурация происходит при:
кратковременном воздействии спирта;
+действии сильных кислот;
воздействии органических кислот.
Какой заряд имеет белок в ИЭТ?
Какой метод можно применить для фракционирования белков?
осаждение кислотами и щелочами;
+высаливание.
Укажите суммарный заряд в нейтральной среде для тетрапептида
нейтральный.
Укажите направление движения пептида лиз-гли-ала-лей в процессе электрофореза на бумаге при pH=7.0:
останется на старте.
Какой процесс сопровождается потерей белком гидрофильных и приобретением гидрофобных свойств:
седиментация.
Специфичность белков обусловлена: ( 2 ответа)
+аминокислотным составом, их чередованием;
содержанием α-спирализованных и β-складчатых участков;
наличием определённых кластеров;
+наличием небелкового компонента.
Укажите аминокислоты, радикалы которых имеют при pH=7.0 отрицательный заряд: ( 2 ответа)
аспарагин.
О чём позволяет судить биуретовая реакция:
о наличии белков в биологической жидкости;
+о первичной структуре белка;
о наличии аминокислот в белке;
о функциях белков.
Чем определяется растворимость белка в водной среде:
ионизацией белковой молекулы;
гидратацией белковой молекулы при растворении;
формой молекулы белка;
+наличием в структуре гидрофильных аминокислот;
Что происходит с белком при денатурации: ( 4 ответа)
+изменение степени гидратации;
сохранение нативной структуры;
изменение молекулярной массы;
+потеря биологических свойств.
Какие из перечисленных ниже факторов могут вызвать денатурацию белка: ( 3 ответа)
+температура выше 60 0 С;
взаимодействие с лигандом;
отщепление части полипептидной цепи;
+значительные изменения pH
+действие солей тяжёлых металлов;
действие солей щелочноземельных металлов.
Какие качественные реакции будут положительны для дипептида валилтирозина ( 4 ответа)
Фоля
Какие качественные реакции будут положительны для дипептида аланилцистеина: ( 3 ответа)
+Фоля
Какие качественные реакции будут положительны для дипептида глицилметионина: 3 ответа)
+Фоля
Какие качественные реакции будут положительны для дипептида глициларгинина: ( 3 ответа)
Фоля
Определение первичной структуры белка проводят с помощью:
электрофореза.
Выберите определение первичной структуры белка:
аминокислотный состав полипептидной цепи;
пространственная конфигурация полипептидной цепи;
+последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями;
полипептидная цепь, закрученная в спираль.
Какая структура белка является определяющей в формировании пространственной конформации белка?
надмолекулярная.
Какие связи стабилизируют вторичную структуру белка:
+водородные
Препятствуют формированию α-спирали:
+пролин и гидроксипролин;
ФЕРМЕНТЫ
Аллостерический центр фермента – это:
уникальная последовательность аминокислотных остатков;
+регуляторный центр, удаленный от активного центра;
кофермент.
Как называют полипептидную часть фермента:
простетическая группа
Как называют небелковую часть фермента:
мультифермент
Проферментами являются:
органические вещества небелковой природы.
Изоферменты представляют собой:
неактивные формы ферментов;
+совокупность ферментов одного класса;
множественные формы фермента;
предшественники ферментов.
Мультиферментные комплексы представляют собой:
неактивные формы ферментов;
совокупность ферментов одного класса;
множественные формы фермента;
+полиферментные системы, выполняющие определенную последовательность функций;
предшественники ферментов.
Фермент, катализирующий реакцию глюкоза + АТФ → глюкозо-6-фосфат + АДФ, называется:
фосфоглюкоизомераза.
Чем определяется субстратная специфичность действия холофермента:
молекулами углеводов, присоединенными к белку;
всеми перечисленными факторами
Как называется сложный фермент:
+ холофермент
Как называют участок молекулы фермента, с которым связываются эффекторы, вызывая снижение или повышение энзиматической активности:
якорная площадка
Аллостерические эффекторы изменяют активность фермента:
конкурированием с субстратом за каталитический участок;
+связыванием с аллостерическим центром;
изменением природы образующегося продукта;
ковалентной модификацией активного центра.
Как называют количество энергии, необходимое при данной температуре для перевода всех молекул одного моля вещества в активированное состояние:
килоджоуль
Ферменты осуществляют каталитическое действие, потому что:
+снижают энергию активации;
повышают энергию активации;
устраняют действие ингибиторов на субстрат;
увеличивают константу Михаэлиса;
изменяют порядок реакции.
Для фермента, катализирующего расщепление одних и тех же связей в различных молекулах, характерна следующая специфичность:
специфичность пути превращения.
Для фермента, катализирующего превращение только одного из оптических изомеров, характерна следующая специфичность:
специфичность пути превращения.
Какую модель взаимодействия фермента и субстрата предложил Фишер:
«сапога и ноги»
Скорость ферментативной реакции зависит от:
молекулярной массы фермента;
молекулярной гетерогенности фермента;
молекулярной массы субстрата.
Класс фермента указывает на:
+тип химической реакции, катализируемой данным ферментом;
строение активного центра фермента.
Реакция, катализируемая ферментом, проходит этап:
+образования фермент-субстратного комплекса;
образования субстрат-субстратного комплекса;
распада фермент-ферментного комплекса;
распада субстрат-продуктного комплекса.
К аллостерическому ингибированию относится:
неконкурентное.
Какие ферменты обладают относительной групповой специфичностью:
+Трипсин
Как называется дополнительная группа фермента прочно связанная с его белковой частью:
+Простетическая группа
При какой температуре ферменты денатурируют:
30-40 0 С
Какие свойства присущи как неорганическим катализаторам, так и ферментам одновременно: ( 2 ответа)
+Не сдвигают подвижного равновесия
+Влияют только на скорость химической реакции
Регулируемость количества и активности
Физиологические условия протекания
К какому классу относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ:
Трансферазы
Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов:
+35-40 0 С
Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату:
Остается неизменным
Какой фермент обладает абсолютной специфичностью:
L-оксидаза
Как называется участок молекулы фермента ответственный одновременно и за присоединение вещества, подвергающегося ферментативному действию, и за осуществление ферментативного катализа:
Аллостерический центр
При каком рН большинство ферментов проявляют максимальную активность:
+Близком к нейтральному»
Только при рН=7.0
Как ферменты влияют на энергию активации:
Не изменяют
К какому классу относятся ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос группы:
Трансферазы
Какое значение рН является оптимальным для пепсина:
Близкое к нейтральному
Сродство фермента к субстрату характеризует:
+Константа Михаэлиса
Реакция, катализируемая ферментом, проходит этап:
+образования фермент-субстратного комплекса;
образования субстрат-субстратного комплекса;
распада фермент-ферментного комплекса;
распада субстрат-продуктного комплекса.
Какие свойства присущи как неорганическим катализаторам, так и ферментам одновременно:
+Не сдвигают подвижного равновесия
+Влияют только на скорость химической реакции
Регулируемость количества и активности
К какому классу относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ:
Трансферазы
Как ферменты влияют на энергию активации:
Не изменяют
Какое значение рН является оптимальным для пепсина:
Близкое к нейтральному
Витамины (коферменты)
Какой витамин необходим для гидроксилирования пролина и лизина:
никотиновая кислота
Викасол, являясь производным витамина К3:
+способствует свёртыванию крови
препятствует свёртыванию крови
Из каких гетероциклов состоит молекула тиамина?
индола
Синтез какого витамина нарушается у бактерий при действии сульфаниламидных препаратов:
+фолиевой кислоты ВС
В1
При недостатке какого витамина пируват не превращается в ЩУК
В12
При дефиците какого витамина нарушается сперматогенез у мужчин и развитие плода у женщин:
+Е
Реакции образования С-С, С-S, C-N и т.д. связей ускоряют ферменты:
гидролазы
Реакции переноса различных групп ускоряют ферменты:
гидролазы
Реакции негидролитического расщепления С-С, С-S, C-N и т.д. связей ускоряют ферменты
Недостаток какого витамина приводит к пеллагре?
Авитаминоз какого витамина приводит к цинге?
Недостаток какого витамина приводит к анемии?
Гиповитаминоз какого витамина приводит к нарушению белкового обмена и, как следствие, к дерматитам у грудных детей?
Нуклеиновые кислоты
В состав молекулы ДНК не входит:
тимин.
Соединение, состоящее из азотистого основания и рибозы, называется:
полипептидом.
Нуклеотиды в нуклеиновой кислоте соединяются:
5′-фосфоэфирной связью.
В молекуле ДНК аденину комплементарен:
дигидроурацил.
Вторичная структура тРНК представляет собой:
одноцепочечную линейную структуру;
+одноцепочечную структуру формы «клеверного листа».
В состав РНК не входит:
урацил.
Какая молекула образует вторичную структуру в виде двойной спирали:
рибозу, остаток фосфорной кислоты, аденин, гуанин, цитозин, тимин;
+ дезоксирибозу, остаток фосфорной кислоты, аденин, гуанин, цитозин, тимин;
дезоксирибозу, остаток фосфорной кислоты, аденин, гуанин, цитозин, ура-цил;
рибозу, остаток фосфорной кислоты, аденин, гуанин, цитозин, урацил;
дезоксирибозу, остаток фосфорной кислоты, аденин, гуанин, цитозин, ди-гидроурацил.
Комплементарные азотистые основания в молекуле ДНК:
А–Г, Т–Ц.
Аденозинмонофосфат – это:
нуклеиновая кислота.
К первичной структурной организации ДНК относится:
универсальная модель «клеверного листа»;
две комплементарные друг другу антипараллельные полинуклеотидные цепи;
+ последовательность нуклеотидов в полинуклеотидной цепи;
рибосома.
Вторичная структура ДНК была открыта:
Натансоном и Смитом;
нуклеиновая кислота.
В состав ДНК входят все азотистые основания, кроме:
цитозина.
Комплементарные азотистые основания принимают участие в:
образовании ионных связей с гистонами;
формировании первичной структуры ДНК;
связывании негистоновых белков;
+ стабилизации вторичной структуры ДНК.
Пиримидиновыми азотистыми основаниями являются все, кроме:
цитозина.
Нуклеиновые кислоты в составе нуклеопротеинов связаны с белками:
+гистонами и негистоновыми белками;
глютелинами.
Первичная структура нуклеиновых кислот стабилизируется:
ионными связями.
Нуклеиновые кислоты выполняют в организме функцию:
+хранения и передачи наследственной информации;
гормональную
В нуклеопротеинах между белковым компонентом и нуклеиновой кислотой образуется:
ионная связь.
Комплементарными азотистыми основаниями являются:
цитозин и урацил.
В составе хроматина с молекулой ДНК связаны:
глютелины.
Цитидин – это:
нуклеиновая кислота.
Рибонуклеопротеиды находятся в клетке:
в мембране.
Хромопротеинами называются белки, имеющие в качестве простетической группы:
фосфорную кислоту.
Молекула гемоглобина может связать:
2 молекулы кислорода;
1 молекулу кислорода;
+4 молекулы кислорода;
3 молекулы кислорода
Какие типы связей формируют вторичную структуру нуклеиновых
сложноэфирные
Между комплементарными азотистыми основаниями в молекулах нуклеиновых кислот формируется следующая химическая связь:
неполярная
Первичная структура РНК и ДНК представляет собой:
+линейную полинуклеотидную цепь;
двойную полинуклеотидную цепь.
Вторичная структура ДНК представляет собой
линейную полинуклеотидную цепь
линейную полипептидную цепь
Энергетический обмен. Углеводы и их обмен
Гидролиз крахмала происходит при участии фермента
липаза
К дисахаридазам желудочно-кишечного тракта относится:
α-амилаза.
Фермент гексокиназа катализирует реакцию:
+фосфорилирования глюкозы до глюкозо-6-фосфата;
фосфорилирования глюкозы до глюкозо-1-фосфата;
превращения глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат;
превращения глюкозо-6-фосфата в глюкозо-1-фосфат.
Гликоген является:
пептидом
В процессе гликогенолиза (распада гликогена) не принимает участия фермент:
фосфоглюкомутаза.
В процессе гликогеногенеза ( образоания гликогена) не принимает участия фермент:
ветвящий фермент ( амило-1,4- 1,6глюкозилрансфераза)
фосфоглюкомутаза.
Полный аэробный распад глюкозы до конечных продуктов СО2 и Н2О называется:
гликогенолизом.
Конечным продуктом анаэробного гликолиза является:
малат.
К ферментам, катализирующим необратимые стадии гликолиза, не относится:
гексокиназа.
Субстратами глюконеогенеза не являются:
аланин.
В каком органе наиболее активно протекает глюконеогенез:
в щитовидной железе;
в поджелудочной железе?
Каково нормальное содержание глюкозы в крови:
7,5-8,0 ммоль∕л?
В каком случае уровень глюкозы в крови повышается:
при несахарном диабете;
+при сахарном диабете
Гормоном, понижающим уровень глюкозы в крови, является:
альдостерон.
Какой кофермент участвует в окислительном декарбоксилировании пирувата:
Панкреатическая α-амилаза относится к классу:
трансфераз
При окислительном декарбоксилировании пирувата образуется:
+ацетил-КоА.
Общим путем катаболизма является:
анаэробный гликолиз.
В цикле Кребса в реакцию субстратного фосфорилирования вступает:
цитрат.
В цикле Кребса путем субстратного фосфорилирования образуется:
3 АТФ.
Постоянное содержание глюкозы в крови в период между приемами пищи обеспечивает процесс:
+распада гликогена в печени;
распада гликогена в мышцах;
ни один из указанных процессов;
гликолиза.
Моносахаридом является:
гликоген.
Фруктоза – это:
дисахарид.
Лактоза – это дисахарид, состоящий из остатков:
+галактозы и глюкозы;
галактозы и фруктозы;
фруктозы и глюкозы;
глюкозы и ксилозы.
Дисахаридом не являются:
+рибоза.
Ферменты, катализирующие реакции переноса протонов и электронов на кислород и имеющие в качестве кофактора ионы меди, относятся к:
классу трансфераз, подклассу аминотрансфераз;
классу изомераз, подклассу мутаз;
классу гидролаз, подклассу эстераз;
+классу оксидоредуктаз, подклассу оксидаз;
классу оксидоредуктаз, подклассу аэробных дегидрогеназ.
Коэнзим А выполняет функцию переносчика:
фосфатных групп.
Наибольшее количество АТФ образуется в процессе:
окислительного декарбоксилирования α-кетоглутарата;
цикла трикарбоновых кислот, сопряженного с ЦПЭ;
малат-аспартатного челночного механизма.
Реакцию конденсации ацетил-КоА с оксалоацетатом катализирует фермент:
транскетолаза.
Одним из регуляторных ферментов цикла Кребса является:
фумараза.
Ферменты цикла трикарбоновых кислот находятся в:
+внутренней мембране митохондрий;
наружней мембране митохондрий;
Липиды и их обмен
В организме не синтезируются и должны поступать с пищей:
насыщенные и ненасыщенные жирные кислоты;
насыщенные жирные кислоы;
+полиненасыщенные жирные кислоты;
производные холестерина.
В состав гидрофобного ядра липопротеинов входят: ( 2 ответа)
апопротеины.
Липопротеины синтезируются: ( 3 ответа)
+в клетках слизистой оболочки кишечника.
Плотность липопротеинов связана с:
+количеством белка в частице;
количеством липидов в частице;
размером ядра.
Хиломикроны по своему составу представляют: ( 2 ответа)
крупную частицу с маленьким ядром и большой оболочкой;
+крупную частицу с большим ядром и маленькой оболочкой;
+частицу с большим содержанием экзогенных липидов;
частицу с большим содержанием холестерина.
Функция хиломикронов:
транспорт эндогенного жира;
+транспорт экзогенного жира.
Липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП): ( 3 ответа)
+синтезируются в печени;
+транспортируют эндогенные триглицериды;
расщепляются печеночной триглицеридлипазой;
транспортируют холестерин из тканей в печень;
+расщепляются липопротеинлипазой.
Липопротеины низкой плотности (ЛПНП): ( 2 ответа)
синтезируются в печени;
+синтезируются в крови;
+транспортируют холестерин из печени в периферические органы;
транспортируют эндогенный жир;
являются антиатерогенной фракцией.
Фактор риска для развития атеросклероза является:
+повышенный уровень ЛПНП;
повышенный уровень триглицеридов;
повышенный уровень ЛПВП;
Холестерин используется для: ( 4 ответа)
+синтеза витамина Д;
+синтеза стероидных гормонов;
синтеза жирных кислот;
+синтеза желчных кислот;
+построение мембран.
Какова роль желчных кислот в процессе переваривания липидов? ( 3 ответа)
вызывают гидролиз триацилглицеридов;
+способствуют эмульгированию нейтральных жиров;
тормозят гидролиз триацилглицеридов;
+активируют панкреатическую липазу;
+участвуют в процессе всасывания жирных кислот.
К производным глицерина относятся: ( 3 ответа)
+фосфатидилэтаноламины.
Производными ненасыщенных жирных кислот являются:
соматостатин.
В состав гидрофобного ядра липопротеинов входят: ( 2 ответа)
апопротеины.
Холестерин выполняет в организме следующие функции:
служит предшественником при синтезе желчных кислот;
входит в состав клеточных мембран
служит предшественником при синтезе витаминаД3;
входит в состав ЛПОНП и ЛПНП
+ все верно
Факторами риска для развития атеросклероза являются:
+повышенный уровень ЛПНП;
повышенный уровень триглицеридов;
повышенный уровень ЛПВП;
При распаде ХМ под действием липопротеинлипазы происходит:
+переход апо С на ЛПВП;
поглощение остатков оболочек ХМ ЛПВП в плазме крови;
+поглощение остатков оболочекХМ печенью за счет рецепторов апоЕ.
В метаболизме ЛПОНП имеют место следующие процессы:
+гидролиз триглицеридов при участии липопротеинлипазы;
превращение холестерина в эфиры при участии ЛХАТ;
+образование ЛПНП в плазме через ЛППП;
+эндоцитоз остатков оболочек в печени за счёт рецепторов апо ВЕ.
Гормоны
Основной функцией гормонов является:
Найдите, в чем заключается воздействие гормонов на организм: ( 3 ответа)
+изменение активности фермента;
+изменение проницаемости мембран клеток;
+активация синтеза ферментов;
активация взаимодействия фермента и субстрата.
Регуляторный эффект действия гормонов связан: ( 2 ответа)
с влиянием на домены в активном центре фермента;
+с выполнением функции посредников между разными обменными процессами;
с изменением специфичности ферментов;
с реализацией действия при изменениях в структуре клетки.
Определите иерархию действия гормонов; подчиненных гипоталамо-гипофизарной регуляции:
ЦНС→рилизинг-факторы→передняя доля гипофиза→кровь→органы мишени;
ЦНС→гипоталамус→задняя доля гипофиза→кровь→органы-мишени;
+ЦНС→гипоталамус→рилизинг-факторы→ гипофиз →кровь → периферическая железа внутренней секреции→органы мишени.
Выберите свойства гормонов, отличающие их от других биологических
регуляторов: ( 2 ответа)
действуют при очень низких концентрациях;
действуют через специфические регуляторы;
+поступают в клетки-мишени из крови;
+секретируются специализировынными эндокринными клетками;
обладают относительной стабильностью.
Выберите гормоны, относящиеся к производным аминокислот: ( 2 ответа)
+мелатонин, гормон гипофиза.
Выберите гормоны, производные стерана: ( 2 ответа)
гонадотропин.
К гормонам белковой природы относятся: ( 3 ответа)
+инсулин.
Под действием фосфолипазы С происходит:
усиливается эффект действия ионов Са2+;
усиливается проницаемость мембран для ионов Са2+;
активируется протеинкиназа С;
отщепляется арахидоновая кислота.
Диацилглицерол выполняет следующие функции:
участвует в синтезе простагландинов;
активирует фосфолипазу С;
изменяет проницаемость клеточных мембран;
+повышает сродство протеинкиназы С к ионам Са2+.
Активация цАМФ-зависимой протеинкиназы происходит следующими способами:
изменяется конформация активного центра;
происходит ограничеснный пртеолиз;
+происходит химическая модификация;
действуют соответствующие белки-активаторы;
идет присоединение гормона.
Фосфодиэстераза – это фермент, который:
+активируется ионами Са 2+;
способствует образованию цАМФ;
активирует распад гликогена;
+расщепляет эфирные связи цАМФ;
активирует протеинкиназу.
Гормонами пептидной и белковой природы являются:
Глюкокортикоиды и минералокортикоиды.
Адреналин и норадреналин.
Андрогены и эстрогены.
+Глюкагон и инсулин.
Вторичными посредниками гормонов в клетке являются: ( 2 ответа)
Кальмодулин
Наиболее точно механизму передачи информации в клетке соответствует следующая классификация
+по химическому строению;
по месту выработки.
Глюкагон- регулятор углеводного и жирового обменов.
Эффект гормонов проявляется через взаимодействие с рецепторами.
+Все гормоны синтезируются в передней доле гипофиза.
Под влиянием гормонов происходит изменение активности ферментов.
Синтез и секреция гормонов регулируются по механизму обратной связи.
Инсулин: ( 3 ответа)
Синтезируется в aльфа-клетках островков Лангерганса.
+Синтезируется в виде неактивного предшественника.
+Состоит из 2-х полипептидных цепей.
+Превращается в активный гормон путем ограниченного протеолиза.
Обладает цитозольным механизмом действия.
Гормоном, понижающим уровень глюкозы в крови, является:
альдостерон.
Гормоны влияют на:
увеличение количества рецепторов.
конформацию липидов мембран.
транспортные системы мембран.
Выберите утверждения, правильно характеризующие стероидные гомоны:
+транспортируются кровью в комплексе со специфическими белками.
+взаимодействуют с хроматином и изменяют скорость транскрипции.
Участвуют в процессе трансляции.
Координирующим центром эндокринной системы является;
тимус
Производными ненасыщенных жирных кислот являются:
+активируют протеинкиназы, способные фосфорилировать белки.
активирует кальмодулин, входящий в состав некоторых протеинкиназ.
Все перечисленные утверждения, касающиеся гормонов, справедливы, кроме, гормоны:
различаются по механизму передачи сигнала.
+образуются в клетках-мишенях.
могут менять активность и количество ферментов в клетке.
секретируются в ответ на специфический стимул.
способны избирательно связываться клетками-мишенями.
Катехоламины: ( 3 ответа)
+Синтезируются в мозговом слое надпочечников.
+Проявляют эффекты в клетках-мишенях через взаимодействие с рецепторами.
Передают сигналы в клетки-мишени с помощью вторичных посредников.
+Стимулируют процессы запасания энергентического материала.
Изменяют активность регуляторных ферментов путем фосфорилирования.
Алкалоиды относятся к метаболитам:
+ вторичного происхождения
Функции алкалоидов:
Участие в окислительно-восстановительных реакциях
Они являются резервом азота
+ все перечисленные
Алкалоиды делятся на:
+ все верно
Алкалоид никотин относится к:
+пирролидиновым
Алкалоид анабазин относится к:
пирролидиновым
Алкалоиды – это природные органические вещества:
кислотного характера
Алкалоиды содержат атом
+азота
К метаболитам вторичного происхождения относятся:
+все перечисленное верно
К фитогормонам относятся:
+ все перечисленное
Этилен – это фитогормон, который:
ускоряет созревание плодов;
усиливает природную окраску плодов
ускоряет процесс цветения растений
является антагонистом ауксинов
+ все перечисленное верно
Цитокинины– это фитогормоны, производные аминопурина, которые:
Способствуют прорастанию семян;
Задерживают старение семян
+ все верно
Ауксины – это производные индола, которые:
Обеспечивают растяжение клеток растений;
Стимулируют рост стеблей, листьев, корней;
Усиливают образование корней у черенков
В высоких дозах являются гербицидами
+ все верно
Гиббереллины – это фитогормоны, которые:
Отличаются по числу и расположению функциональных групп;
Активны во всех органах растения;
Ускоряют рост стеблярастения;
Мобилизуют запасные вещества зерна;
Индуцируют образование тРНК в эндосперме;
Повышают всхожесть семян
+ все верно
Абсцизовая кислота – это фитогормон природный ингибитор роста, который:
Подавляет рост растений;
Блокирует некоторые этапы транскрипции и трансляции в клетках растений;
Способствует ускоренному старению листьев и почек;